Шпоры к экзамену по биохимии - файл n1.docx

приобрести
Шпоры к экзамену по биохимии
скачать (113.1 kb.)
Доступные файлы (1):
n1.docx114kb.19.09.2012 09:04скачать

n1.docx




1.Белки- это вм органические вещ-ва, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-амк. В создании белков участвует незаменимых 20 амк. Белки явл наиболее важными орг.соед-ми, входящими в состав в клеток, жив орг-змов, они сост основу цитоплазмы клеток и выполняют различные ф-ции: каталитическая(ферменты), структурная(20%массы тела), энергетическая(распад 1г белка=17.15кДж=4.1ккал),транспортная, защитная(антитела),регуляторная(гормоны),сократительная,гемостатическая(тромбы),наследственная.

Фх св-ва белков: опт.активность, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм, высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах,амфотерность, гидрофильность.

Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (NaSO4 и NH3SO4). Эти соли вызывают обезвоживание и снимают заряд.

Чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей.

Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, аальбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой-при полном насыщении.

Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными

изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств-денатурации , которая влечет потерю растворимости, биологической активности.Необратимое осаждение можно вызвать кипячением,действием

концентрированными растворами некоторых из минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов. Распад белков в желудке под действием кислой рН.

Белки обладают большим сродством к воде, т.е.они гидрофильны. Молекулы белка притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют гидратную оболочку. Она предохраняет от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки.

Амфотерность. Белки прявл как кислотные(карбокс.группа), так и основные(аминогруппы) св-ва. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Изоэл.точка при опр.значениях рН число пол и отр зарядов уравнивается и м-ла стан-ся эл/нейт,т.е она не будет переем в электр поле ни к катоду ни к

аноду.

Белки класс по многим признакам: по функциональности, по степени сложности молекулы, по форме молекулы. В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы -простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты-простетические группы.

Цветные реакции на белки:

а) ксантопротеиновая реакция (появление желтогоокрашивания при

взаимодействии с концентрированной азотной кислотой, которое в присутствии аммиакастановится оранжевым реакция связана с нитрованием остатков фенилаланина и тирозина);

б)биуретовая реакция на пептидные связи –действие разбавленного сульфата меди (II) на слабощел р-р белка сопровождающийся появлением фиолетово-синей окраски раствора,что обусловлено комплексообразованием между медью и полипептидами.

в) реакция Миллона (образование желто-коричокрашивания при

взаим-вии с Hg(NO3)2+HNO3+HNO2.

Классификация белков по их структуре

Фибриллярные белки-образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

Глобулярные белки -водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

Мембранные белки имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

8.Ферменты-это биолог катализаторы, синтезируемые в клетке и представляющие собой либо простые либо сложные белки, в состав к-ых входят неамк компоненты.Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Отличия:белковая природа; р-ции протекают в физиологически норм условиях для жив орг-зма и не треб жестких условий;ферменты специфичны;ск-ть ферм р-ций высока и зав-т от кол-ва и активности ф-нта,рН,t-ры.

На активность ферментов влияет т-ра, рН, конц-ция субстрата и фермента. Каждый ф-нт проявляет свое действие в пределах опр зоны рН. Изменение рН приводит в снижению активности ф-та. Ск-ть ферментативных р-ций, как и всяких других, зависит от температуры: при повышении температуры на каждые 10 °С скорость увеличивается примерно вдвое (правило Вант-Гоф-фа). Однако для ферментативных реакций это правило справедливо лишь в области низких температур — до 50-60 °С. При более высоких температурах ускоряется денатурация фермента, что означает уменьшение его количества; соответственно снижается и скорость реакции (рис. 2.17, г). При 80-90 °С большинство ферментов денатурируется практически мгновенно. Количественное определение ферментов рекомендуется проводить при 25 °С.

При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата. При постоянной к-ции ф-нта ск-ть р-ции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума, когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента.

Уравне́ние Михаэ́лиса-Ме́нтен — основное ур-ние ферментативной кинетики, описывает зав-ть ск-ти р-ции, катализируемой ф-нтом, от к-ции субстрата и фермента.

c:\users\мария\downloads\76c06bf2544b3b05dff0a74057372a90.png

Vm-максимальная скорость реакции;

Km- константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;

S-концентрация субстрата.

9. Ф-нты по составу делятся на простые и сложные. Простые состоят т-ко из амк, а сложные содержат небелк часть.(холоф-ты=апоф-нт+коф-нт). В кач-ве небелк части могут выступать витамины, ме, нуклеотиды. Ф-ты связываются с субстратом и при этом проявляется спецефичность ф-нта.

На пов-ти белковой глобулы ф-нта или в специальной щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, называемый активным центром. Он представляет собой совокупность функциональных групп амк-х остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. В активный центр фермента, кроме функциональных групп, могут входить небелковые составляющие - коферменты. Такой комплекс называют холоферментом, а его белковую часть - апоферментом. Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата. Модель ключ-замок.

аллостерический центр (от греч. allos -иной и steros-пространственный, структурный), представляющий собой участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов. Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет третичную и часто также четвертичную структуру молекулы фермента и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая снижение или повышение энзимати-ческой активности. Ферменты, активность каталитического центра которых подвергается изменению под влиянием аллостерических эффекторов, связывающихся с аллостерическим центром, получили название аллостерических ферментов

Аллостерические ферменты обладают четвертичной структурой (состоят из нескольких полипептидных цепей) и помимо активного центра имеют обособленные "аллостерические" центры (один или несколько) на поверхности своих молекул. К этим центрам присоединяются специфические регуляторы, так называемые эффекторы, изменяющие активность фермента, а следовательно, и всего метаболического процесса в целом.

К гиповитаминозам относят состояния умеренного дефицита со стертыми неспецифич. проявлениями (потеря аппетита, усталость, раздражительность) и отдельными т. наз. микросимптомами (кровоточивость десен, гнойничковые заболевания кожи и др.)

Антивитамины-группа орг соед-ний, подавляющих биолог активность витаминов. Это соединения, близкие к витаминам по химическому строению, но обладающие противоположным биол действием. При попадании в организм антивитамины вкл-ся вместо витаминов в р-ции обмена веществ и тормозят или нарушают их нормальное течение. Это ведёт к витаминной недостаточности даже в тех случаях, когда соответств витамин поступает с пищей в достаточном количестве или образуется в самом организме.

Соед., к-рые не являются витаминами, но могут служить предшественниками их образования в организме, наз. провитаминами. К ним относятся, напр., каротины, расщепляющиеся в организме с образованием витамина А, нек-рые стерины (эргостерин, 7-дегидрохолестерин и др.), превращающиеся в витамин D.

Каротин — жёлто-оранжевый пигмент, непредельный углеводород из группы каротиноидов, провитамин витамина А

Триптофан — незаменимая аминокислота в организме человека, является своего рода провитамином, так как бактериальная флора кишечника человека может синтезировать из неё витамин B3

Эргостерин — провитамин витамина D2, полициклический спирт (стероид), содержащийся в дрожжах, грибах, некоторых водорослях.

7-Дегидрохолестерин — провитамин витамина D3, содержится в коже человека.

18. Биологические функции витамина А. со¬стоит в поддержании нормального со¬стояния нервной и костной тканей, а также слизистых оболочек организма. Витамин А участвует в окислительно-восстановительных процессах, регуля¬ции синтеза белков, способствует нор¬мальному обмену веществ, функции клеточных и субклеточных мембран, играет важную роль в формировании костей и зубов, а также жировых отло¬жений; необходим для роста новых кле¬ток, замедляет процесс старения. Вита¬мин А определяет способность видеть при слабом освещении. Недостаток ви¬тамина А вызывает ночную (куриную) слепоту. При продолжительном приеме высоких доз препарата витамина А, оказывает токсическое действие. Ос¬новными источниками провитамина А (каротина) служат: зелень, морковь и другие зеленые и желтые овощи. Вита¬мин А содержится в рыбьем жире, яич¬ном желтке, печени, сливочном масле.. Суточная потребность витамина А взрослого человека составляет от 1 до 2,5 мг витамина

Биологическая функция витамина К связана с его участием в процессе свёртывания крови .Он участвует в активации факторов свёртывания крови: протромбина проконвертина. Эти белковые факторы синтезируются как неактивные предшественники. Витамин К участвует в реакциях карбоксилирования в качестве кофермента. Суточная потребность в витамине взрослого составляет 1-2 мг

19. Витамины группы D Кальциферолы - группа химически родственных соед-ний, относящихся к производным стеринов. Наиболее биологически активные витамины - D2 и D3. Сут. Пот-ть для детей 12-25 мкг, для взрослого человека -значительно меньше. Витамины группы Е (токоферолы)

По механизму действия токоферол явл биологическим антиоксидантом Он ингибирует свободнорадикальные реакции в клетках и таким образом препятствует развитию цепных реакций перекисного окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических мембран и других молекул, например ДНК .

Токоферол повышает биологическую активность витамина А, защищая от окисления ненасыщенную боковую цепь. Сут пот-ть взрослого человека =5 мг.

20. Совместно витамины группы B решают свою главную функцию — участие в тканевом дыхании и выработке энергии, играют важную роль в поддержании как ментального, так и эмоционального здоровья. В1.Суточная потребность взрослого человека в среднем составляет 2-3 мг.

Биологическая роль витамина В1, определяется тем, что в виде ТДФ он входит в состав как минимум трёх ферментов и ферментных комплексов: в составе пируват- и ос-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов он участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата и ос-кетоглутарата; в составе транскетолазы ТДФ участвует в пентозофосфатном пути превращения углеводов. Способствует превращению в энергию углеводов, жиров и белков

В5.Суточная пот-ть в пантотеновой к-те составляет 10-12 мг.

Пантотеновая кислота используется в клетках для синтеза кофермен-тов: 4-фосфопантотеина и КоА . 4-фосфопантотеин - коферменг пальмитоилсинтазы. КоА участвует в переносе ацильных радикалов в реакциях общего пути катаболизма, активации жирных кислот, синтеза холестерина и кетоновьж тел, синтеза ацетилглюкозаминов , обезвреживания чужеродных веществ в печени.

В2. Участв. во всех видах обменных процессов. Особенно важную роль играет в обеспечении зрительных функций, нормального состояния кожи

27. Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп.

Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком ?-меркаптоэтаноламина.

С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты. СоА принимает участие в биосинтезе и бета-окислении вжк,

28. ЦТК-центральная часть общего пути катаболизма, циклический биохимический аэробный процесс, в ходе которого происходит превращение двух- и трёхуглеродных соединений, образующихся как промежуточные продукты в живых организмах при распаде углеводов, жиров и белков, до CO2. При этом освобождённый водород направляется в цепь тканевого дыхания, где в дальнейшем окисляется до воды, принимая непосредственное участие в синтезе универсального источника энергии — АТФ.

СH3C(O)SKoA + 3НАД + ФАД + ГДФ + F + Н2О : : 2СО2 + 3НАДН + ФАДН + ГТФ + 2Н + KoASH

Интегративная функция — цикл является связующим звеном между реакциями анаболизма и катаболизма.

Катаболическая функция — превращение различных веществ в субстраты цикла:

Жирные кислоты, пируват,Лей,Фен — Ацетил-КоА.

Арг, Гис, Глу — ?-кетоглутарат.

Фен, тир — фумарат.

Анаболическая функция — использование субстратов цикла на синтез органических веществ:

Оксалацетат — глюкоза, Асп, Асн.

Сукцинил-КоА — синтез гема.

CО2 — реакции карбоксилирования.

Водорододонорная функция — цикл Кребса поставляет на дыхательную цепь митохондрий протоны в виде трех НАДН.Н+ и одного ФАДН2.

Энергетическая функция — 3 НАДН.Н+ дает 7.5 моль АТФ, 1 ФАДН2 дает 1.5 моль АТФ на дыхательной цепи. Кроме того в цикле путем субстратного фосфорилирования синтезируется 1 ГТФ, а затем из него синтезируется АТФ посредствам трансфосфорилирования: ГТФ + АДФ = АТФ + ГДФ.

1Оксалоац-т =цитрат цитратсинт-за; 2Цитрат=цис-аконитат=изоцитрат аконитаза

3Изоц-т=оксалоцукц-т=2 оксалоглут-т Изоцитратдегидрогеназа

4 2оксалогл-т=сукцинил СоА 2-оксоглутаратдегидроген комплекс

5 сукцинил КоА=Сукцинат сукцинил СоА синтетаза

6сукцинат=фумарат сукцинатдегидрогеназа

7 фумарат=малат фумараза

8малат=оксалоац-т малатдегидрогеназа

Осн р-циями ЦТК явл р-ции декарбоксиоирования и дегидрирования, в рез-те к-рых происходит высвобождение энергии. 3,4,6,8-дегидрирование, 3,4- декарбоксилирование. Суммарный выход энергии 12 АТФ

29. Окисление биологическое,совокупность реакций окисления, протекающих во всех живых клетках. Основная функция О. б. — обеспечение организма энергией в доступной для использования форме. Реакции О. б. в клетках катализируют ферменты, объединяемые в класс оксидоредуктаз. О. б. в клетках связано с передачей т. н. восстанавливающих эквивалентов (ВЭ) — атомов водорода или электронов — от одного соединения — донора, к другому — акцептору. У аэробов — большинства животных, растений и многих микроорганизмов — конечным акцептором ВЭ служит кислород. Поставщиками ВЭ могут быть как органические, так и неорганические вещества (см. таблицу). Основной путь использования энергии, освобождающейся при О. б., — накопление её в молекулах аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) и др. макроэргических соединений.О. б., сопровождающееся синтезом АТФ из аденозиндифосфорной кислоты (АДФ) и неорганического фосфата, происходит при гликолизе, окислении a-кетоглутаровой кислоты и при переносе ВЭ в цепи окислительных (дыхательных) ферментов, обычно называют окислительным фосфорилированием (см. схему). В процессе дыхания углеводы, жиры и белки подвергаются многоступенчатому окислению, которое приводит к восстановлению основных поставщиков ВЭ для дыхательных флавинов, никотинамидадениндинуклеотида (НАД), никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФ) и липоевой кислоты. Восстановление этих соединений в значительной мере осуществляется в трикарбоновых кислот цикле, которым завершаются основные пути окислительного расщепления углеводов (оно начинается с гликолиза), жиров и аминокислот.

Превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват (фермент фосфоенолпируваткарбоксикиназа)

Превращение фруктозо-1,6-дифосфата в фруктозо-6-фосфат (фермент фруктозо-1,6-дифосфатаза)

Превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу (фермент глюкозо-6-фосфатаза)

Суммарное уравнение глюконеогенеза: 2 CH3COCOOH + 4ATP + 2GTP + 2NADH.H+ + 6 H2O = C6H12O6 + 2NAD + 4ADP + 2GDP + 6Pn

Кроме пировиноградной или молочной к-ты предшественниками глюкозы м. б. глицерин, а такжеаминокислоты, к-рые в результате превращений, происходящих в цикле трикарбоновых к-т и глиоксилатном цикле, образуют пировиноградную и фосфоенолпировиноградную к-ты. Растения и микроорганизмы могут синтезировать углеводы также из жирных к-т через ацетилкофермент А.

Осн. пункты контроля глюконеогенеза-регуляция синтезов фосфоенол-пвк и глюкозо-6-фосфата. Первая р-ция катализируется пируваткарбоксилазой (активируется ацетилированным коферментом А), вторая - фруктозо-бис-фосфатазой (ингибируется аденозинмонофосфатом и активируется АТФ). Регуляция глюконеогенеза в организме человека и животных осуществляется также гормонами, напр. инсулин тормозит синтез ферментов глюконеогенеза, катехоламины, глюкагон и адренокортикотропин стимулируют глюконеогенез в печени, а паратиреоидный гормон-в почках. При голодании в организме человека активно используются запасы питательных веществ (гликоген, жирные кислоты). Они расщепляются до аминокислот, кетокислот и других неуглеводных соединений. Большая часть этих соединений не выводится из организма, а подвергаются реутилизации. Вещества транспортируются кровью в печень из других тканей, и используются в глюконеогенезе для синтеза глюкозы — основного источника энергии в организме. Таким образом при истощении запасов организма, глюконеогенез является основным поставщиком энергетических субстратов.

48. Гликоген — полисахарид, образованный остатками глюкозы; основной запасной углевод человека и животных. Гликоген (также иногда называемый животным крахмалом, несмотря на неточность этого термина) является основной формой хранения глюкозы в животных клетках. Откладывается в виде гранул в цитоплазме во многих типах клеток (главным образом печени и мышц). Гликоген образует энергетический резерв, который может быть быстро мобилизован при необходимости восполнить внезапный недостаток глюкозы. Гликогеновый запас, однако, не столь ёмок в калориях на грамм, как запас триглицеридов (жиров). Только гликоген, запасённый в клетках печени (гепатоциты) может быть переработан в глюкозу для питания всего организма, при этом гепатоциты способны накапливать до 8 процентов своего веса в виде гликогена, что является максимальной концентрацией среди всех видов клеток. Общая масса гликогена в печени может достигать 100—120 граммов у взрослых. В мышцах гликоген перерабатывается в глюкозу исключительно для локального потребления и накапливается в гораздо меньших концентрациях (не более 1 % от общей массы мышц), в то же время его общий мышечный запас может превышать запас, накопленный в гепатоцитах. Небольшое количество гликогена обнаружено в почках, и ещё меньшее — в определённых видах клеток мозга (глиальных) и белых кровяных клетках.Биосинтез гликогена осуществляется с помощью ф-нтов гликозилтрансфераз. Исходным в-вом для синтеза может служить молекула олигосахарида, состоящая из остатков глюкозы, или белок, глюкозилированный в рез-те переноса на него остатка глюкозы с уридиндифосфатглюкозы. Гликоген расщепляется с помощью фермента фосфорилазы, переносящей остаток глюкозы на фосфорную к-ту с образованием альфа-D-глюкозо-1-фосфата, и разл. гидролаз (напр.,альфа-глюкозидазы), катализирующих гидролиз связей 1 -> 4 и 1 -> 6. Распад и синтез гликогена регулируется гормонами надпочечников и поджелудочной железы, напр. инсулином и адреналином.

49. Гормональная регуляция

По влиянию на углеводный обмен все гормоны можно разделить на две группы: гормоны,

которые повышают уровень глюкозы в крови (контраинсулярные) и гормон инсулин, который

его снижает. К гормонам, которые повышают содержимое глюкозы в крови принадлежат: адреналин (мозгового вещества надпочечников) за счет распада гликогена путем каскадного аденилатциклазного механизма; глюкагон (поджелудочной железы) действует аналогично адреналину; АКТГ – опосредовано, путем стимуляции глюкокортикоидов; глюкокортикоиды (коры надпочечников) активируя глюконеогенез. При длительном применении при ревматизме могут вызвать "стероидный диабет"; тироксин (и др. йодсодержащие гормоны щитовидной железы) усиливают “основной обмен” (катаболизм белков, жиров, углеводов) и распад гликогена.

Единственный гормон, который снижает уровень глюкозы в крови, это инсулин гормон

? клеток островков Лангенгарса поджелудочной железы. Он стимулирует все три процесса

усвоения организмом глюкозы.

54. Кето́новые тела́ (синоним: ацето́новые тела, ацето́н [распростанённый медицинский жаргонизм]) — группа продуктов обмена веществ, которые образуются в печени из ацетил-КоА[2]:

ацетон (пропанон) [H3C—CO—CH3]

ацетоуксусная кислота (ацетоацетат) [H3C—CO—CH2—COOH]

бета-гидроксимасляная кислота (?-гидроксибутират) [H3C—CHOH—CH2—COOH]

56. Регуляция обмена жиров. Процесс образования, отложения и мобилизации из депо жира регулируется нервной и эндокринной системами, а также ткане¬выми механизмами и тесно связаны с углеводным обменом. Так, повышение концентрации глюкозы в крови умень¬шает распад триглицеридов и активизи¬рует их синтез. Понижение концентра¬ции глюкозы в крови, наоборот, тормо¬зит синтез триглицеридов и усиливает их расщепление. Таким образом, взаи¬мосвязь жирового и углеводного обме¬нов направлена на обеспечение энерге¬тических потребностей организма. При избытке углеводов в пище триглице¬риды депонируются в жировой ткани, при нехватке углеводов происходит расщепление триглицеридов с образо¬ванием неэстерифицнрованных жирных кислот, служащих источником энер¬гии.Ряд гормонов оказывает выражен¬ное влияние на жировой обмен. Сильным жиромобилизирующим действием обладают гормоны мозгового слоя надпочечников — адреналин и норадреналин, поэтому длительная адреналинемия сопровождается уменьшением жирового депо.

59. Источником образования аммиака в организме главным образом служит азот пищевого белка. Наибольшее ко¬личество аммиака образуется в печени в ходе реакций дезаминирования амино-кислот. Дополнительными источниками его образования служат уреаза – поло¬жительная микрофлора желудочно–ки¬шечного тракта (разлагающая мочевину и белок), мышечная ткань (продукция аммиака возрастает при физической нагрузке), тонкая кишка (в результате распада глутамина), почки (абсорбция аммиака возрастает при гипокалиемии, алкалозе). При повышении содержания аммиака в организме он проявляет ток-сические свойства. Обезвреживание аммиака в организме. В организме человека подвергается распаду около 70г аминокислот в сутки: при этом ос¬вобождается большое количество ам¬миака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому кон-центрация аммиака должна сохраняться на низком уровне (в норме уровень его не превы¬шает 60 мкмоль/л). Концентрация ам-миака 3 ммоль/л является летальной. Одним из путей связывания и обезвре¬живания аммиака в мозге, сетчатке, почках и мышцах, является биосинтез глутамина( и, возможно, аспарагина). Поскольку глутамин и аспарагин с мо¬чой выделяются в небольших количест¬вах, было высказано предположение, что они выполняют скорее транспорт¬ную функцию переноса аммиака в не¬токсичной форме. реакция синтеза глу¬тамина, катализируемого глутаминсин¬тетазой

73. Вода- важнейшая составная часть живого организма. Организмы без воды существовать не могут. Без воды чело¬век погибает менее чем через неделю, тогда как без пищи, но получая воду он может прожить более месяца. Мине¬ральные соли относятся к числу пище¬вых незаменимых веществ. Минераль¬ные элементы не обладают питательной ценностью, но они нужны организму как вещества, участвующие в регуляции обмена веществ, в поддержании осмо¬тического давления, для обеспечения постоянства рН внутри- и внеклеточной жидкости организма Вазопрессин и аль¬достерон участвуют в регуляции в/с баланса, действуя на уровне канальцев нефрона – изменяют скорость реаб¬сорбции компонентов первич мочи. Ат¬риальный натриуритический фактор (синтезируется в кл-х предсердий) – гормон пептидной природы, он усили¬вает фильт-щую способ-ть клубочко¬вого аппарата, в рез-те чего увел-ся об¬раз-е мочи без измен-я конц-и натрия в ней. В состав органов и тканей чело¬века и животных входят макроэлементы и микроэлементы. Последние содер¬жатся в организме в очень незначитель¬ных количествах. В различных живых организмах, как и в теле человека, в наибольшем количестве встречаются кислород, углерод, водород, азот. Эти элементы, а также фосфор и сера, вхо¬дят в состав живых клеток в виде раз¬личных соединений. К макроэлементам следует отнести также натрий, калий, кальций, хлор и магний. Из микроэле¬ментов в организме животных обнару-жены следующие:медь, марганец, йод, молибден, цинк, фтор, кобальт и др. Железо занимает промежуточное поло¬жение между макро- и микроэлемен¬тами.Минеральные вещества в организм по¬ступают только с пищей. Затем через слизистую оболочку кишечника и кро¬веносные сосуды- в воротную вену и в печень. В печени происходит задержка некоторых минеральных веществ: на¬трия, железа, фосфора. Железо входит в состав гемоглобина, участвуя в пере¬носе кислорода, а также в состав окис¬лительно-восстановительных фермен¬тов. Кальций входит в состав костной ткани и придает ей прочность. Кроме того, играет важную роль при сверты¬вании крови. Очень для организма фос¬фор, который встречается кроме сво¬бодного (неорганического) в соедине¬ниях с белками, жирами и углеводами.

последовательного действия всех вышеперечисленных ферментов пищеварительного тракта белковые вещества распадаются до аминокислот, которые всасываются в кровь через стенку кишечника. Специфичность действия протеаз. Трипсин преимущественно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три). Последний этап переваривания - гидролиз небольших пептидов, происходит под действием ферментов аминопептидаз и дипептидаз, которые синтезируются клетками тонкого кишечника в активной форме. Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи. Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты, но не действуют на трипептиды. В результате последовательного действия всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков расщепляется до свободных аминокислот. Активация панкреатических ферментов. В поджелудочной железе синтезируются проферменты ряда протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидазы А и В. В кишечнике они путём частичного протеолиза превращаются в активные ферменты трипсин, химотрипсин, эластазу и карбок-сипептидазы А и В. Активация трипсиногена происходит под действием фермента эпителия кишечника энтеропептидазы. Остальные проферменты панкреатических протеаз (проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В) также активируются трипсином путём частичного протеолиза. В результате образуются активные ферменты - эластаза и карбокси-пептидазы А и В.

ИСТОЧНИКИ И ПУТИ ИСПОЛЬ¬ЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКАХ. Источники свободных аминокислот в клетках - белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Аминокис¬лоты - органические соединения, яв-ляющиеся основной составляющей ча¬стью белков (протеинов). Аминокис¬лоты определяют биологическую спе¬цифичность белков и их пищевую цен¬ность. Нарушение обмена аминокислот является причиной многих болезней. В природе обнаружено больше 20 амино¬кислот. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кро¬вью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным изменениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. В мышцах, ткани головного мозга и печени содер¬жание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Аминокислоты делятся на незаменимые (валин, лейцин, фенила¬ланин, изолейцин, метионин, трипто¬фан, треонин, лизин); частично замени¬мые (аргинин и гистидин); заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая ки¬слота, глицин (гликокол), серин, глута¬мин, пролин, тирозин, глутаминовая кислота, цистеин (цистин). Неза-мени¬мые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых амино¬кислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и про¬фессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты син¬тезируются в организме человека. Ва¬лин содержится в зерновых, мясе, гри¬бах, молочных продуктах, арахисе, сое Изолейцин содержится в миндале, ке¬шью, курином мясе, турецком горохе (нут (растение)), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое. Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большин¬стве семян. Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице, орехах, но больше всего его содержится в амаранте. Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фа¬соли, чечевице и сое. Треонин содер¬жится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бо¬бах. Триптофан содержится в овсе, ба-нанах, сушёных финиках, арахисе, кун¬жуте, кедровых орехах, молоке, йо¬гурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе. Фе-нилаланин содержится в говя¬дине, курином мясе, рыбе, соевых бо¬бах, яйцах, твороге, молоке. Также яв¬ляется составной частью синтетиче¬ского сахарозаменителя — аспартама, активно ис-пользуемого в пищевой про¬мышленности. Аргинин содержится в семенах тыквы, свинине, говядине, ара¬хисе, кунжуте, йогурте, швейцарском сыре. Гистидин содержится в тунце, лососе, свиной вырезке, говяжьем филе, куриных грудках, соевых бобах, ара-хисе, чечевице.

53. Распад белков происходит при уча¬стии протеолитических ферментов, расщепляющих пептидные связи. Пере¬варивание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Основным ферментом желудоч¬ного сока является пепсин, который выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется соляной кислотой. Оптимум рН для пепсина лежит в пределах 1,5—2. В ре¬зультате каталитического действия пеп¬сина в желудке образуются пептоны, построенные из достаточно длин-ных полипептидов.



2.Белковые молекулы представляют собой полипептиды, построенные из постоянно встречающихся в составе белков амк. белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из ?-L-аминокислот (которые являются мономерами).

Структура белков — сложная конфигурация молекул белков в пространстве, поддерживаемая разнообразными химическими связями — ионными, водородными, ковалентными.

При образовании белка в результате взаимодействия ?-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с ?-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно).

При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура белка закодирована в молекуле ДНК и реализуется в ходе транскрипции. За счет внутрицеп взаимодействий м/у боковыми R-группами полипепт цепь белка свертывается в природ протр стр-ру самопроизвольно. Для каждого белка хар-на единственная 3мерная стр-ру, обусл чередованием жестких полипепт цепей, одинар связей, соотношением размеров, электр зарядов, дипольных взаимодействий.

Пепт связи соед амк в пептиды,альфа-карбокс.группа одной амк может реагировать с альф-аминогруппой др ак с обр пепт связи.Свойства пептсв:

1)4 атома связи (C, N, O и H) и 2 ?-углерода находятся в одной плоскости.R-группы аминокислот и водороды при ?-углеродах находятся вне этой плоскости.

2)H и O в пептидной связи, а также ?-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.

3)Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Видовая специфичность белков — различие белков, входящих в состав организмов, относящихся к разным видам, определяемое числом аминокислот, их разнообразием, последовательностью соединения в молекулах белка. Специфичность белков у разных организмов одного вида — причина отторжения органов и тканей (тканевой несовместимости) при их пересадке от одного человека другому.

полиморфизм белков-существование разных форм белка, выполняющих одинаковые или очень сходные функции (изобелки)

Это означает, что практически в пределах одного вида нет двух субъектов с идентичным составом белков и, следовательно, с идентичной функцией.

3. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипеп цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

?-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина.

Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает ?-спирали.?-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в ?-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования ?-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина-дисульфидные мостики); ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами амки-х остатков; водородные связи;

гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с молекулами воды белок сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного р-ра; на поверхности молекулы оказываются поляр гидрофильные боковые группы. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

10. в природе существуют как простые, так и

сложные ферменты. Первые целиком представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др.

Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептидных цепей, какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название холофермента (холоэнзим), а кофактор – простетической группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента. Полипептидную часть фермента принято называть апоферментом. Кофакторы- соединения небелковой природы, необходимые для проявления макс, активности мн. ферментов, — коферменты и активаторы ферментов (катионы или анионы). Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента. Апоферменты — белковые части молекул ферментов, специфически соединяющиеся с соответствующими коферментами, в результате чего образуется целостная, биологически активная, молекула фермента. ростетическая группа — небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов). витВ1 в виде тиаминпирофосфата явл коферментом пируватдекарбоксилазы-декарбоксилирование ПВК,вх в состав ферм комплекса-окис декарбоксилирование кеток-т ЦТК.В2 (рибофлавин) сод-ся в ФАД и ФМН. В3 входит в состав СоА (синтез жк, окис декар-нии кеток-т в ЦТК)В5 входит в состав никотинадениндинуклеотида (НАД) и никотинадениндинуклеотидфосфата (НАДФ)В6 в виде фосф эфира вх в состав ф-нтов катализир р-ции декарбоксилирования амк, переаминирования амк., которые принимают участие в 150 различных реакциях.

РР вход в состав НАД и НАДФ

11.Механизм действия фермента состоит в образовании фермент-субстр комплекса. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь ф-нта сворачивается т.о, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область наз сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, а в ряде случаев также ковалентные, координационные связи Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки ?-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим измененям придается большое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. три основных этапа ферментативного катализа. 1 этап. Ориентировочная сорбция субстрата на активном центре фермента с образованием обратимого E-S комплекс.происходит взаимодействие адсорбционного центра фермента с молекулой субстрата. субстрат подвергается конформационной перестройке. возникают слабые связи между субстратом и адсорбционным центром фермента. этап обратим. Км

2 этап. Химические превращения молекулы субстрата в составе фермент-субстратного комплекса с образованием комплекса фермента с химически преобразованным субстратом. На этом этапе разрываются одни ковалентные связи и возникают новые. (Vmax).=

3 этап. Десорбция готового продукта из его комплекса с ферментом. Этот этап протекает легче, чем 2-й. Он, как и 2-й этап, тоже необратим. Исключение - обратимые ферментативные реакции.

Конформация молекулы обеспечивает максимальную активность фермента.

12. Существуют 2 пути регуляции скорости катализируемых ферментами реакций: 1. Через изменение каталит активности ф-та. 2. Через изменение кол-ва молекул фермента; Первый путь регуляции ферментативных реакций (через изменение активности ф-нта) является очень быстрым и для изменения активности фермента требуются секунды или минуты. Чаще всего этот путь регуляции осуществляется благодаря наличию

и слизистых оболочек, синтезе гемоглобина. 1.3-1.7 мг СП

В8. Уменьшает накопление жира в печени, восстанавливает структуру нервной ткани, антиоксидант, антидепрессант, нормализует сон, оздоравливает кожу.сп 500 мг.

В6. Участ в процессах углеводного обмена, синтезе гемоглобина и полиненасыщенных жирных кислот. Регуляция активности нервной системы; регенерация эритроцитов; образование антител. СП= 1.6-2.0

В10Активизирует всю кишечную флору, участ и в процессе усвоения белка, а также в произв-ве красных кровяных телец, поддерживает здоровье кожи. СП=100мг

21. Витамин С-Аскорбиновая кислота - лактон кислоты, близкой по структуре к глюкозе. Суточная пот-ть в витамине С составляет 50-75 мг. Вит С в кач-ве кофактора ф-нтов гидроксилаз участв в синтезе коллагена. Витамин С укрепляет иммунитет и предотвращает инфекции и воспаления.

В высоких дозах витамин С облегчает симптомы простуды и гриппа и ускоряет выздоровление.

Витамин С предотвращает возникновение и развитие раковых опухолей. Витамин С снижает вред наносимый организму курением, и является добавкой, необходимой курильщикам (каждая сигарета уничтожает 25 мг витамина С).

Витамин С способствует заживлению ран и пролежней и поддерживает здоровье кожи. Предотвращает развитие катаракты и воспалений десен, снижает уровень гистамина в клетках, таким образом облегчая приступы аллергии.

Витамин С снижает уровень холестерина и уменьшает риск возникновения сердечных болезней.

Биотин (витамин Н)

В основе строения биотина лежит тиофеновое кольцо, к которому присоединена молекула мочевины, а боковая цепь представлена валерьяновой кислотой. Биотин необходим для нейтрализации токсичности авидина-кристалл белка сырого яичного белка. Н явл коферментом ряда ф-нтов-карбоксилаз, входит в состав пируваткарбоксилазы. Аскорбиновая кислота участвует в превращении холе¬стерина в желчные кислоты. Витамин С необходим для детоксикации в гепато¬цитах при участии цитохрома P450. Ви¬тамин С сам нейтрализует супероксид-анион радикал до перекиси водорода. Восстанавливает убихинон и витамин Е. Стимулирует синтез интерферона, следовательно, участвует в иммуномо¬дулировании. Тормозит гликозилирова¬ние гемоглобина, тормозит превраще¬ние глюкозы в сорбитол. Витамин С участвует во всех звеньях обмена ве¬ществ, синтезе гормонов. Витамин С участвует в обмене фолиевой кислоты и железа, а также синтезе стероидных гормонов и катехоламинов. Аскорби¬новая кислота также регули-рует свер¬тываемость крови, нормализует прони¬цаемость капилляров, необходима для кроветворения, оказывает противовос¬палительное и потивоаллергическое действие. Витамин С усиливает репара¬тивные процессы, увеличивает устой¬чивость к инфекциям. Уменьшает эф¬фекты воздействия различных аллерге¬нов. Витамин С является фактором за¬щиты организма oт последствий стресса.

22. Гормо́ны - сигнальные химические вещества, вырабатываемые клетками тела и влияющие на клетки других частей тела; биологически активные сигнальные химические вещества, выделяемые эндокринными железами непосредственно в орг-ме и оказывающие дистанционное сложное и многогранное воздействие на орг-зм в целом либо на опред органы и ткани-мишени. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в различных органах и системах. Используются в организме для поддержания его гомеостаза, а также для регуляции многих функций (роста, развития, обмена веществ, реакции на изменения условий среды). По хим. строению их делят на три группы: производные аминокислот, стероидные и пептидные.

Гормоны первой группы (напр., адреналин, тироксин)по структуре близки к тирозину и триптофану (см. Аминокислоты). Стероидные гормоны, содержащие в своей основе структуру циклопентанпергидрофенантренового кольца, по числу углеродных атомов делят на три семейства: гормоны коры надпочечников и прогестерон (С21-стероиды) - производные прегнана (ф-ла I), мужские половые гормоны (С19-стероиды) - производные андростана (II, R = СН3) и женские половые гормоны (С18-стероиды)- производные эстрона (И, R = Н). Пептидные гормоны условно делят на четыре подгруппы: пептиды (вазопрессин, окситоцин и др.), полипептиды (адренокортикотропин, глюкагон, инсулин, калъцитопин и др.), простые белки (напр., плацентарный лактоген, пролактин, соматотропин)и гликопротеины (лютеинизирующий гормон, фолликулостимулирующий гормон и др.). Физиологическое действие гормонов направлено на: 1) обеспечение гуморальной, т.е. осуществляемой через кровь, регуляции биологических процессов; 2) поддержание целостности и постоянства внутренней среды, гармоничного взаимодействия между клеточными компонентами тела; 3) регуляцию процессов роста, созревания и репродукции.Гормоны регулируют активность всех клеток организма. Фитогормоны — низкомолекулярные органические вещества, вырабатываемые растениями и имеющие регуляторные функции.

Помимо цикла трикарбоновых кислот, некоторое количество восстановленных коферментов — ФАД (флавинадениндинуклеотида) и НАД — образуется при окислении жирных кислот, а также при окислительном дезаминировании глутаминовой кислоты (НАД) и в пентозофосфатном цикле (восстановленный НАДФ). Одновременно развивалось направление, где в основу классификации ферментов был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздейсвию.

38. Окислительное фосфорилирование Суть его состоит в Перенос электронов и протонов по окислительно-восстановительной цепи ферментов сопровождается высвобож-дением значительного количества энер¬гии, большая часть которой трансфор¬мируется в энергию фосфатных связей макроэргических соединений, главным образом АТФ. Неиспользованная энер¬гия рассеивается в виде тепла. Для син-теза АТФ необходим АДФ, неорганиче¬ский фосфат, 8-10 ккал энергии и соот¬ветствующие ферменты. АДФ+НзР04+8-10 ккал энергии  АДФ~Р  АТФ

При распаде АТФ соответственно вы¬свобождается такое же количество энергии. Процесс синтеза АТФ из АДФ и нес фосфата за счет энергии дыхания (энергии переноса электронов) получил название окислительного фосфорили¬рования. ХЕМИОСМОТИ-ЧЕСКАЯ ТЕОРИЯ-учение о механизме преобра¬зования энергии в биол. мембранах при синтезе аденозинтрифосфорной к-ты (АТФ). Разработана П. Митчеллом в 1961—66. Согласно исходным пред-ставлениям Митчелла, запасание энер¬гии в АТФ происходит вследствие предварительного накопления зарядов на стенках мембраны, создания мем¬бранного потенциала и разности кон-центраций протонов. Разность электро¬химич. потенциалов ионов водорода на сопрягающих мембранах (внутр. мем¬браны митохон-дрий, тилакоиды хлоро¬пластов, мембраны бактерий) возникает за счёт энергии, выделяемой при дея¬тельности цепи окислит.-восстановит, ферментов, или за счёт поглощённых квантов света. Трансмембранные элек¬трохимич. потенциалы ионов могут слу-жить источником энергии не только для синтеза АТФ, на и для транспорта веществ, движения бактериальных кле¬ток и др. энергозависимых процессов. Гипотеза П.Митчелла требует соблюде¬ния ряда условий, которые перечислены ниже. 1. Внутренняя митохондриальная мембрана должна быть интактна и не¬проницаема для протонов, направляю¬щихся снаружи внутрь. 2. В результате активности дыхательной цепи ионы водорода поступают в нее изнутри, из матрикса, а освобождаются на наруж¬ной стороне мембраны. 3. Движение ионов водорода, направленное изнутри наружу, приводит к их накоплению, вследствие чего между двумя сторо¬нами митохондриальной мембраны воз¬никает градиент pH. 4. Поддержание такого градиента требует затраты энер¬гии. Эту энергию поставляет перенос электронов по электрон-транспортной цепи. 5. Синтез АТФ поддерживается наличием электрохимического гради¬ента.

40. Углеводы- большая группа орг соед-ний, облад разл хим структурой и биолог св-вами, с общей формулой Сх(Н2О)у. Биологическое значение углеводов:Углеводы выполняют структурную функцию, то есть участвуют в построении различных клеточных структур (например, клеточных стенок растений). Углеводы составляют большую часть пищи человека, около 60-70% пищевого рациона. В среднем количе¬ство углеводов в суточном рационе че¬ловека составляет 450—600 г. Организм человека и животных получает угле¬воды с различными пищевыми вещест¬вами, главным образом, растительного происхождения. Окисление углеводов в тканях является одним из основных ис-точников энергии, необходимой орга¬низму для осуществления разнообраз¬ных функций.

Избыток углеводов в пище ведет к пре¬вращению их в жиры. Избыточное вве¬дение углеводов может привести к не-желательному ожирению у человека, т. е. отложению жира в жировых депо. Недостаточное потребление углеводов для человека также нежелательно. Оно может закончиться нарушением обмена веществ

Углеводы выполняют защитную роль у растений (клеточные стенки, состоящие из клеточных стенок мертвых клеток защитные образования — шипы, колючки и др.).Углеводы выполняют пластическую функцию — хранятся в виде запаса питательных веществ, а также входят в состав сложных молекул (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в построении АТФ, ДНК и РНК).

Углеводы являются основным энергетическим материалом. При окислении 1 грамма углеводов выделяются 4,1 ккал энергии и 0,4 г воды. Углеводы участвуют в обеспечении осмотического давления и осморегуляции. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы. От концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.

Углеводы выполняют рецепторную функцию: многие олигосахариды входят в состав воспринимающей части клеточных рецепторов или молекул-лигандов.

Биологическое действие инсулина: усиливает транспорт глюкозы в клетки путем повышения проницаемости

плазматических мембран для нее; способствует окислению глюкозы в клетках до СО2 и Н2О путем активации ферментов гликолиза; активирует синтез гликогена и жиров из глюкозы, способствует образованию аминокислот из глюкозы. Одновременно инсулин тормозит глюконеогенез и мобилизацию гликогена.

50. Нарушения углеводного обмена: гипергликемии (повышение уровня глюкозы в крови); глюкозурии (появление глюкозы в мочи); гипогликемии (снижение содержания глюкозы в крови , ниже 3,3 мМ/л); сахарный диабет и др.

51. Липиды- жироподобные в-ва, входящие в состав всех живых клеток. Отл след признаками: нерасворимость в воде, растворимы в непол соед-ниях(эфир), содержание алкильных радикалов, распростр. В живых орг-змах. Классификация липидов. В соответствии с хим. строением различают три осн. группы липидов: 1) жирные к-ты и продукты их ферментативного окисления, 2) глицеролипиды (содержат в молекуле остаток глицерина), 3) липиды, не содержащие в молекуле остаток глицерина (за исключением соед., входящих в первую группу). В первую группу входят наряду с жирными к-тами простагландины и др. гидроксикислоты; во вторую - моно-, ди- и триглицериды и их алкил- и 1-алкенил (плазмалогены)замещенные аналоги, а также гликозилдиглицериды и большинство фосфолипидов; в третью группу входят сфинголипиды, стерины и воски. По др. классификации (она приведена на схеме), липиды подразделяют на нейтральные липиды, фосфолипиды и гликолипиды. В организмах встречаются также многочисл. типы минорных липидов - фосфатидилглицерин, липопептиды, липополисахариды, диольные липиды и др. В липидных экстрактах часто присутствуют продукты частичного гидролиза липидов - лизофосфолипиды и своб. жирные к-ты, а также продукты автоокисления и ферментативного окисления последних, в т.ч. разнообразные продукты превращ. арахидоновой к-ты - т. наз. эйкозаноиды (простагландины, лепкотриены и др.).

Структура. Наиб. распространенные типы липидов - глицеролипиды и производные сфингозина СН3(СН2)12СН=CHCH(OH)CH(NH2)CH2OH. В нейтральных глицеролипидах гидроксильные группы глицерина замещены остатками жирных к-т, алифатич. спиртов или альдегидов. В полярных глицеролипидах две гидроксильные группы глицерина замещены чаще всего жирными к-тами, а третья связана либо с остатком ортофосфорной к-ты (свободной или этерифицированной холимом, этаноламином, серином, глицерином или миоинозитом), либо с остатками сахаров, как у гликозиллиглицеридов. Многие жиры используются орг-змом как источник энергии. При полном окислении 1 г жира выделяется около 9 ккал энергии, вдвое больше окисления 1 г углеводов (4.1 ккал). Жировые отложения используются в качестве запасных источников питательных веществ, прежде всего животными, которые вынуждены носить свои запасы на себе Растения чаще запасают углеводы, однако в семенах многих растений высоко содержание жиров (растительные масла добывают из семян подсолнечника, кукурузы, рапса, льна и других масличных растений). осфолипиды составляют основу биослоя клеточных мембран, холестерин — регулятор текучести мембран. У архей в состав мембран входят производные изопреноидных углеводородов. Воски образуют кутикулу на поверхности надземных органов (листьев и молодых побегов) растений. Их также производят многие насекомые (так, пчёлы строят из них соты, а червецы и щитовки образуют защитные чехлы).

Регуляторная Витамины — липиды (A, D, E, K) Гормональная (стероиды, эйкозаноиды, простагландины и прочие.) Кофакторы (долихол)

Сигнальные молекулы (диглицериды, жасмоновая кислота; МP3-каскад) Молекулы простых липидов состоят из спирта, жирных кислот, сложных — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот, возможны остатки фосфорной кислоты, углеводов, азотистых оснований и др. Строение липидов зависит в первую очередь от пути их биосинтеза.

53. Большая часть поступающих с пищей триглицеридов расщепляется до моноглицеридов и жирных кислот в тонком кишечнике. Гидролиз жиров происходит под влиянием липаз сока поджелудочной железы и слизистой оболочки тонкого кишечника. Расщеп¬ление стероидов происходит в кишеч¬нике при участии фермента холинэсте¬разы, выделяющегося с соком поджелу-дочной железы. В результате гидролиза стероидов образуются жирные кислоты и холестерин. Фосфолипиды расщепляются полностью или частично под дей¬ствием гидролитических ферментов - специфических фосфолипаз. Продуктом полного гидролиза фосфолипидов яв¬ляются : глицерин, высшие жирные ки¬слоты, фосфорная кислота и азотистые основания.

Магний регулирует нервно-мышечную возбудимость, активизирует многие ферменты. Ко-бальт входит в состав ви¬тамина В12. Йод участвует в образова-нии гормонов щитовидной железы. Фтор встречается в тканях зубов. На¬трий и калий имеют большое значение в поддержании осмотического давления крови. ионы кобальта, марганца, маг¬ния, железа необходимы для нормаль¬ного обмена аминокислот. Ионы хлора активируют амилазу. Ионы кальция оказывают активирующее действие на липазу. Окисление жирных кислот идет более энергично в присутствии ионов меди и железа.

82. В патогенезе отравлений и функ¬циональных нарушений организма, экс¬понированного тяжелыми металлами, тесно сочетаются специфические эле¬менты (избирательная токсичность) и реакция стрессорного, неспецифиче¬ского характера. Это определяется осо¬бенностями рассматриваемой группы ядов, с одной стороны, и различиями в реагировании организмов на их поступ¬ление, обусловленными фило- и онто-генетическими отличиями, — с другой. В первом случае важно учитывать фи¬зико-химические свойства металла в элементарной, ионизированной (соли) и соединенной с органическим лигандом формах. А.Альберт указывает на четыре основные группы факторов, опреде¬ляющих избирательную токсичность ядов в этом плане: ионизация, редокс-потенциал, стерические особенности ковалентной связи и растворимость. Например, метильная группа повышает липофильность соединения, препятст¬вуя присоединению молекулы к сосед¬ней двойной связи. Электронодонорная метильная группа при наличии ее связи с атомом углерода понижает кислот¬ность и ведет к росту основно-сти со¬единения с существенным изменением его биологической активности. Значе¬ние указанных закономерностей наибо¬лее четко прослеживается при рассмот¬рении мышьяк-, олово-, свинец - и ртутьорганических соединений, биоло¬гические эффекты которых обуслов¬лены свойствами металла, органиче-ского лиганда и молекулы в целом. Что касается объекта воздействия, то, во-первых, большая часть металлов отно¬сится к категории биоактивных и необ¬ходимых для нормальной жизнедея-тельности организма. Это вызывает не¬гативные реакции, изменение физиоло¬гических функций и метаболизма не только при избытке, но и при недос¬татке микроэлементов в организме. Именно приложение координационной химии металлов к биологическим про¬блемам привело к развитию нового пер-спективного направления в биохимии, получившего наименование "неоргани¬ческая биохимия". Во-первых, раскры¬тие закономерностей образования ком¬плексов металлов с олиго-мерами, пеп¬тидами, белками и небелковыми мак¬ромолекулами может иметь большое значение для познания, в частности, механизмов токсического действия ио¬нов металлов, в том числе переходных и тяжелых. Во-вторых, имеет место функциональное взаимодействие эссен¬циальных, бионеобходимых микроэле¬ментов в организме, вне деформации которого рассмотрение механизмов токсического действия тяжелых метал¬лов не может быть признано удовлетво¬рительным. В-третьих, в известных пределах существует обратная функ¬циональная взаимосвязь между величи¬ной действующей или суммарной дозы тяжелого металла и выраженностью его избирательной токсичности (полнотой проявления специфических биологиче¬ских свойств, особенно на клеточном и молекулярном уровнях). В то же время воздействие в очень низких дозах, если исключить парадоксальные эффекты, представляет наибольшие трудности в интерпретации наблюдаемых измене¬ний, так как в сложных и многоэтапных процессах биотрансформации вводи¬мого вещества, сочетания повреждаю¬щих и компенсаторных реакций вычле¬нить и охарактеризовать токсическое действие крайне затруднительно, а сде¬ланные обобщения могут носить лишь спекулятивный характер. Ведущим ме¬ханизмом токсического действия тяже¬лых металлов признается угнетение ими многих ферментных систем в резуль¬тате блокирования сульфгидрильных и других функциональных групп в актив¬ных центрах и иных биологически важ¬ных участках белковых молекул. Дей¬ствия тяжелых металлов. Почти во всех водо-, щелоче-, кислотораствори¬мых соединениях токсичны 12 из тяже¬лых металлов (Be, Cr, As, Se, Ag, Cd, Sn, Sb, Ba, Hg, Те, Pb), а также алюминий. Они проявляют сильно выраженные токсические свойства при самых низких концентрациях. К наиболее токсичным из таких металлов относят Hg, Cd, Pb, As. Они не являются ни жизненно необ¬ходимыми, ни благотворно влияющими на рост и развитие растений, но даже в малых дозах приводят к нарушению нормальных метаболических функций организма. Тяжелые металлы представ¬ляют наибольшую угрозу на первых стадиях развития сельскохозяйственных растений (проростков, всходов). Под их действием ухудшается рост корней, по¬бегов, происходит некроз листьев. Как в открытом, так и в защищенном грунте не рекомендуется выращивать сельско¬хозяйственные культуры на расстоянии менее 5—7 км от источников выбросов тяжелых металлов. В зоне выбросов предприятий цветной металлургии почва становится токсичной для выра¬щивания растений уже через 4 года.

Расщепление под влия¬нием пепсина может сопровождаться также появлением свободных амино-кислот.Пептоны и нерасщепленные белки поступают в кишечник, где под¬вергаются действию ферментов подже¬лудочной железы (трипсина и химот¬рипсина), относящихся, как и пепсин, к протеиназам. Трипсин выделяется со¬ком поджелудочной железы в неактив¬ной форме, в виде трипсиногена. По¬следний активи-руется ферментом экте¬рокиназой кишечного сока. Оптимум рН для трипсина равен 7—8. Неактив¬ной формой химотрипсина является химотрипсиноген, который активиру¬ется трипси-ном.Полипептиды, три- и дипептиды, обра¬зовавшиеся в результа-те действия на белки пепсина, трипсина, химотрип¬сина, подвергаются дальнейшему рас¬щеплению в кишечнике под влиянием ферментов кишечного сока — пептидаз (карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидаз). В результате последова¬тельного действия всех вышеперечис¬ленных ферментов пищеварительного тракта белковые вещества распадаются до аминокислот, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.



а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО - и -NH-

4. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью.

Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами – от нескольких тысяч до сотен тысяч. Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:а) водородная; б) гидрофобная; в)ионные; г)ковалентные (дисульфидные,

пептидные)

преимущества:экономия генетич. Материала; уменьшение числя ошибок при синтезе белка;

качественное разнообразие белков.

5. В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы -простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты-простетические группы. Простые делятся на альбумины (нейтр, растворимы в воде, разб солевых р-рах), глобулины(нейтр, нераств в воде, но раств в солевых р-рах, антитела), гистоны(основные, раств в воде, не раств в вод р-ре NН3) и склеропротеины(нераств в воде и в др раст-лях,кератин). В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков

Фосфопротеины-фосф к-та

Гликопротеины-углевод

Нуклеопр-ны-нуклеин.к-та

Хромопр-ны-пигмент

Липопр-ны-липиды

Флавопр-ны- ФАД

Фосфопротеины Имеют в качестве небелкового компонента фосф.к-ту.

Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Используются для регуляции процессов жизнедеятельности (фосфорилирование

дефосфорилирование). Между белком и остатком фосфорной кислоты формируются

сложноэфирные связи, в образовании которых участвует OH-группа серина.

Липопротеины

Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они

обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.

Связи между белковой частью молекулы и липидом — гидрофобные или ионные. Основная функция

Липопротеинов-транспорт по крови липидов

Металлопротеины. Это белки, простетическая группа которых представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин,

трансферрин). Между белком и простетической группой образуются координационные связи.

Гликопротеины

содержат углеводы.

Углевод соединяется с белковой частью ковалентными связями. В соединении с углеводом участвует OH-группа аминокислоты серина или треонина. Гликопротеины — это часть белково-углеводных комплексов. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях);каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного

деления.

.

специальных регуляторных ферментов, которые находятся в начале или на перекрестках метаболических путей. Второй путь регуляции ферм. Р-ций (через изменение количества фермента) является путем длительной адаптации метаболических процессов в организме, требует для своего осуществления часы и дни и включения генетического аппарата. Активаторы-хим соед-ния, повышающие акт-ть ф-нтов. Ионы Na, Mg, Mn, Co,желчные к-ты. Ингибиторы- соед-ния подавляющие акт-ть ф-нта-фосфоорг.соед-ния, Процесс ингибирования мб обратимым и необратимым(денатурация белка под действие к-т, щелочей, уф излучении). Обратимые ингибиторы дел на ненкурентные, неконкуретные и смешанного действия.

Конкурентное возникает в процессе взаим-вия ингибитора и функц группами акт центра. Зав-т от конц-ции субстрата: чем больше субстрата, тем меньше проявл действие ингибитора. Оказ влияние на связывание Е и S. Неконк инг-ние подавляет каталит превращение субстрата в продуты р-ции. Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостерическим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингибирование всей цепи синтетической реакции. А к т и в а т о р а м и называют ве¬щества, увеличивающие каталитиче¬скую активность ферментов. Среди ак¬тиваторов встречаются самые разнооб¬разные вещества. Особенно часто роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов: калия, кальция, магния, цинка, меди, железа, марганца, ко¬бальта, а из анионов - хлора. Для прояв¬ления максимальной активности фер-ментов требуется определнная концен¬трация ионов-активаторов в среде. Усиление активности ферментов под действием ионов металлов объясняется тем, что в одних случаях ионы металлов выполняют роль кофактора, в других - облегчают образование фермент-суб-стратного комплекса, в третьих - спо¬собствуют прсоединеию кофермента к апоферменту, в четвертых обеспечи¬вают становление четвертичной струк¬туры фермента или же действуют иными путями. Мощное действие на ферменты оказы-вают вещества, присое¬диняющиеся к ним в особых участках, удаленных от активного центра, назы¬ваемых а л л о с т е р и ч е с к и м ц е н т р о м. Эти вещества влияют на актив¬ность фер-мента, вызывая обратимое изменение в структуре его активного центра. Назы¬вают такие вещества а л л о с т е р и ч е с к и м и э ф ф е к т о р а м и. Если эти эффекторы увеличивают сродство фер¬мента к субстрату, то их называют а л л о с т е р и ч е с к и м и активаторами, если уменьшают - а л л о с т е р и ч е с к и м и ингибиторами. Ферменты, ак¬тивность которых регули¬руется алло¬стерическими активаторами или инги¬биторами называют а л л о с т е р и ч е с к и м и. Большинство алло¬стерических ферментов представляют собой белки-олигомеры.

Аллостерические ферменты имеют важное значение в регуляции фермента¬тивных процессов в клетке. Это связано с тем, что эффекторами могут быть раз¬личные промежуточные продукты об-мена веществ, называемые м е т а б о л и т а м и. В частности, установлено, что конечный, а иногда и промежуточный продукт многостадийного процесса распада или биосинтеза может служить аллостерическим ингибитором одной из первых его реакций.

13. Особую группу ферментов составляют мультиферментные комплексы, в состав которых входят разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных мультиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве («путь» превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и ?-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пиро-виноградной и ?-кетоглутаровой кислот в животных тканях. Биолог значение мультиферментных комплексов состоит в том, что благодаря их существованию облегчается перенос реагирующих веществ между отдельными ф-тами и коф-тами, что ускоряет протекание реакций. Изоферменты – это семейство ферментов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по строению и физико-хим свойствам.

Действующими являются низкие концентрации фитогормонов (до 10?11 М), при этом фитогормоны вызывают различные физиологические и морфологические изменения в чувствительных к их действию частях растений. Хим соединения, которые вырабатываются в одних частях растений и оказывают своё действие в других, проявляют свой эффект в исключительно малых концентрациях, обладают (в отличие от ферментов) обычно меньшей специфичностью действия на процессы роста и развития, что объясняется разным состоянием работы генов воспринимающих клеток, от которого зависит результат действия гормона, а также разным соотношением между собой различных фитогормонов (гормональным балансом). Эффект фитогормонов в значительной мере определяется действием других внутренних и внешних факторов.

23. МЕЖКЛЕТОЧНАЯ ХИМИ¬ЧЕСКАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ И ЕЕ ЭВОЛЮЦИОННОЕ ЗНАЧЕНИЕ Химическая сигнализация является ос¬новным процессом в эволюции, потому что без нее невозможно существование многоклеточных организмов. ПЕРВЫЕ ПОСРЕДНИКИ. Химические агенты, обеспечивающие межклеточное обще¬ние, называются первыми посредни¬ками. Они принадлежат к одной 'из трех групп: 1) локальные химические медиа¬торы, которые действуют на клетки, непосредственно окружающие источ¬ник сигналов; 2) гормоны, секретируе¬мые специализированными эндокрин¬ными клетками и распростра-няющиеся по кровеносным сосудам; они взаимо¬действуют с клетками-мишенями, рас¬пределенными по всему телу; 3) ней-ротрансмиттеры, секретируемые нерв¬ными клетками; они являются близко¬действующими химическими медиато¬рами, адресованными только соседней клетке-мишени. Стероидные гормоны проходят через плазматическую мем¬брану и активируют белки цитоплазмы. Другие первые посредники-- ней-ротрансмиттеры и некоторые гормоны -- не проникают в клетку. Однако суще¬ствует процесс эндоцитоза, при котором некоторые крупные молекулы могут проходить в клетку при помощи рецеп-торов. Эти последние в большинстве случаев возвращаются в плазматиче¬скую мембрану и снова функциони¬руют . ВТОРЫЕ ПОСРЕДНИКИ. Фак¬торы роста, гормоны, нейротрансмит¬теры связываются на поверхности кле¬ток-мишеней со специализированными рецепторными белками, которые при этом изменяют свою кон-формацию. В результате этого изменения генериру¬ется внутриклеточный молекулярный так называемый второй посредник - но¬вая или освобождающаяся молекула. Основными вторыми посредниками являются сАМР и ион кальция.

24. Метаболи́зм -обмен веществ — набор химических реакций, которые возникают в живом организме для поддержания жизни. Эти процессы позволяют организмам расти и размножаться, сохранять свои структуры и отвечать на воздействия окружающей среды. Метаболизм обычно делят на две стадии: в ходе катаболизма сложные органические вещества деградируют до более простых; в процессах анаболизма с затратами энергии синтезируются такие вещества, как белки, сахара, липиды и нуклеиновые кислоты. Катаболизмом называют метаболические процессы, при которых расщепляются относительно крупные органические молекулы сахаров, жиров, аминокислот. В ходе катаболизма образуются более простые органические молекулы, необходимые для реакций анаболизма (биосинтеза). Часто, именно в ходе реакций катаболизма организм мобилизует энергию, переводя энергию химических связей органических молекул, полученных в процессе переваривания пищи, в доступные формы: в виде АТФ, восстановленных коферментов и трансмембранного электрохимического потенциала. Анаболизм — совокупность метаболических процессов биосинтеза сложных молекул с затратой энергии. Сложные молекулы, входящие в состав клеточных структур, синтезируются последовательно из более простых предшественников. Анаболизм включает три основных этапа, каждый из которых катализируется специализированным ферментом. На первом этапе синтезируются молекулы-предшественники, например, аминокислоты, моносахариды, терпеноиды и нуклеотиды. На втором этапе предшественники с затратой энергии АТР преобразуются в активированные формы. На третьем этапе активированные мономеры объединяются в более сложные молекулы, например, белки, полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты. Выделяют несколько уровней регуляции метаболизма. В метаболическом пути происходит саморегуляция на уровне субстрата или продукта; например, уменьшение количества продукта может компенсированно увеличить поток субстрата реакции по данному пути. Этот тип регулирования часто включает аллостерическое регулирование активности некоторых ферментов в метаболических путях.Внешний контроль включает клетку многоклеточного организма, изменяющую свой метаболизм в ответ на сигналы от других клеток.

42. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСА¬СЫВАНИЕ УГЛЕВОДОВ Распад угле¬водов начинается в ротовой полости. В слюне содержится фермент, называе¬мый -амилазой (птиалином, диаста¬зой), расщепляющий крахмал. Расщеп¬ление идет до декстринов, а при более длительном воздействии - до мальтозы. В желудке углеводы не подвергаются перевариванию, так как там нет соот¬ветствующего фермента. Основное пе¬реваривание углеводов происходит в двенадцатиперстной кишке и в даль¬нейших отрезках тонких кишок под влиянием -амилазы, поступающей в двенадцатиперстную кишку с соком поджелудочной железы. Главным, ко¬нечным продуктом гидролиза крахмала -амилазой является мальтоза, которая затем расщепляется на две молекулы глюкозы под действием фермента маль¬тазы. Мальтаза, а также и другие глико¬зидазы - сахараза и лактаза, вырабаты¬ваемые в железах слизистой оболочки тонких кишок, расщепляют дисахариды до моносахаридов. Сахараза гидроли¬зует сахарозу на глюкозу и фруктозу, а лактаза - лактозу до глюкозы и галак¬тозы. Клетчатка (целлюлоза) из-за от¬сутствия целлюлазы в животном орга¬низме не разлагается ферментами пи¬щеварительных соков. Из кишечника в кровь всасываются только моносаха¬риды. Скорость всасывания у разных моносахаридов различна. Полагают, что они всасываются в виде моносфорных эфиров, что дает возможность взаимо¬превращению в стенке кишечника гек¬соз, в частности, превращению фрук¬тозы и галактозы в глюкозу. Моносаха¬риды с током крови по системе ворот¬ной вены попадают в печень. В печени часть глюкозы превращается в глико¬ген. Печень способна как синтезировать гликоген, так и расщеплять его с обра¬зованием глюкозы. Углеводы принято делить на моносахариды, олигосаха¬риды и полисахариды. Моносахариды обычно представляют собой полигид-роксиальдегиды (альдозы) или поли¬гидроксикетоны (кетозы) с линейной цепью из 3-9 атомов С, каждый из к-рых (кроме карбонильного) связан с группой ОН. Простейший моноса-ха¬рид, глицериновый альдегид, содержит один асим. атом С и известен в виде двух оптич. антиподов (D и L). Прочие моносахариды имеют неск. асим. ато¬мов С; их рассматривают как производ¬ные D- или L-глицеринового альдегида и относят к D- или L-ряду в соответст¬вии с абс. конфигурацией асим. атома С, наиб. удаленного от карбонильной группы. Различия между изомерными моносахаридами в каждом ряду обу¬словлены относит, конфигурацией ос¬тальных асим. центров.

Олигосахариды содержат в своем со¬ставе от 2 до 10-20 моносахаридных остатков, связанных гликозидными свя¬зями. Наиб, распространены дисаха¬риды, выполняющие ф-цию запасных B-B: сахароза в растениях, трегалоза в насекомых и грибах, лактоза в молоке млекопитающих.

Известны многочисл. гликозиды олигосахаридов, к к-рым относят разл. физиологически активные в-ва, напр, гликозиды сердечные, нек-рые сапонины (в растениях), мн. анти¬биотики (в грибах и бактериях), глико¬липиды. Полисахариды- высокомол. соед., линейные или разветвленные мо-лекулы к-рых построены из остатков моносахаридов, связанных гликозид¬ными связями. В состав полисахаридов могут входить также заместители неуг¬леводной природы (остатки алифатич. к-т, фосфат, сульфат). В свою очередь цепи высших олигосахаридов и полиса¬харидов могут присоединяться к поли¬пептидным цепям с образованием ли¬копротеинов.

44. Глико́лиз -ферментативный процесс последовательного расщепления глюкозы в клетках, сопровождающийся синтезом АТФ. Гликолиз при аэробных условиях ведёт к образованию пвк (пирувата), гликолиз в анаэробных условиях ведёт к образованию молочной кислоты (лактата). Гликолиз является основным путём катаболизма глюкозы в организме животных. 1Глюкоза=глюкоза6ф-т гексокиназа

2Гл6ф-т=фр6ф-т фосфоглизомеразаО

3Фр6ф-т=фр1,6диф-т фосфофркиназа

4Фр1,6диф-т=декидроксиацетонф-т альдолазаО

5дегидроксиацф-т= глицероальд-д3ф-т триозофосфатизомеризаО

6глицальд-д3ф-т =1,3дифосфоглиц-т глицероальд-д3ф-тдегидрогеназаО

7.1,3дифосфогл-т=3фосфогл-т фосфоглицераткиназаО

8.3фосфогл-т=2фосфогл-т фосфоглицеромутазаО

9.2фосфогл-т=фосфоенолпируват енолазаО

10 фосфоенолпируват=пируват пируваткиназа.

1,3,7,10-перенос фосфорил группы

8-перемещение фосфорильной гр.

2,5-изомеризация; 9-дегидратация; 4-альдольное расщепление; 6-фосфолирирование, сопр с окислением.

Пвк идет в цтк, участв в процессе глюконеогенеза в виде ацети КоА, лактат,глицерол, этанол. Оксалоац-т.

В анаэроб условиях пвк превр в лактат при помощи лактатдегидрогеназы.

В клетках кишечного эпите¬лия жировая капля покрывается белко¬вой оболочкой и происходит формиро¬вание хиломикронов - большая жировая капля, окруженная небольшим количе¬ством белка. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВА¬НИЕ ПИЩЕВЫХ ЛИПИДОВ. С пищей в организм ежедневно поступает от 80 до 150 г липидов. Основную массу со¬ставляют жиры, наряду с глюкозой служащие главными источниками энер¬гии. Хотя калорийность жиров значи-тельно выше, чем углеводов (9 по срав¬нению с 4,7 ккал/моль), при рациональ¬ном питании жиры обеспечивают не более 30% от общего количества кало¬рий, поступающих с пищей. Жидкие жиры (масла) содержат в своём составе полиеновые жирные кислоты, которые не синтезируются в организме; поэтому жидкие жиры должны составлять не менее одной трети жиров пищи. С ли-пидами в организм поступают и жиро¬растворимые витамины A, D, Е, К. Пе¬реваривание липидов пищи происходит в кишечнике. Основные продукты гид¬ролиза (жирные кислоты и 2-моно-ацилглицеролы) после всасывания под¬вергаются ресинтезу и последующей упаковке в хиломикроны (ХМ) в клет¬ках слизистой оболочки кишечника. Ресинтез жиров в слизистой оболочке тонкого кишечника. После всасыва¬ния продуктов гидролиза жиров жир¬ные кислоты и 2-моноацилглицеролы в клетках слизи-стой оболочки тонкого кишечника включаются в процесс ре-синтеза с образованием триацилглице¬ролов). Жирные кислоты вступают в реакцию этерификации только в актив¬ной форме в виде производных коэн¬зима А, поэтому первая стадия ресин¬теза жиров - реакция активации жирной кислоты: HS КоА + RCOOH + АТФ ? R-CO ~ КоА + АМФ + Н4Р2О7. Реакция катализируется ферментом ацил-КоА-синтетазой (тиокиназой). Затем ацил~КоА участвует в реакции этери¬фикации 2-моноацилглицерола с обра-зованием сначала диацилгли-церола, а затем триацилглицерола. Реакции ре¬синтеза жиров катализируют ацилтра¬неферазы. В реакциях ресинтеза жиров участвуют, как правило, только жирные кислоты с длинной углеводородной це¬пью. В ресинтезе жиров участвуют не только жирные кислоты, всосавшиеся из кишечника, но и жирные кислоты, синтезированные в организме, поэтому по составу ре-синтезированные жиры отличаются от жиров, полученных с пищей. Однако возможности "адапти¬ровать" в процессе ресинтеза состав пищевых жиров к составу жиров орга¬низма человека ограничены, поэтому при поступлении с пищей жиров с не¬обычными жирными кислотами,

В клетках слизистой оболочки кишечника происходит активный син¬тез глицерофосфолипидов, необходи¬мых для формирования структуры ли¬попротеинов - транспортных форм ли¬пидов в крови. Желчные кислоты иг¬рают важную роль в переваривании и всасывании липидов. В тонкой кишке конъюгированные желчные кислоты, являясь поверхностно-активными веще¬ствами, адсорбируются в присутствии свободных жирных кислот и моногли¬церидов на поверхности капелек жира, образуя при этом тончайшую пленку, препятствующую слиянию мельчайших капелек жира в более крупные. При этом происходит резкое снижение по¬верхностного натяжения на границе двух фаз - воды и жира, что приводит к образованию эмульсии с размерами частиц 300-1000 ммк и мице-лярного раствора с размерами частиц 3-30 ммк. Образование мицеллярных растворов облегчает действие панкреатической липазы, которая при воздействии на жиры расщепляет их на глицерин, легко всасывающийся кишечной стенкой, и жирные кислоты, нерастворимые в воде. Желчные кислоты, соединяясь с последними, образуют холеиновые ки¬слоты, хорошо растворимые в воде и поэтому легко всасывающиеся кишеч¬ными ворсинками в верхних отделах тонкой кишки. Вторая существенная роль желчных кислот - регуляция син¬теза холестерина и его деградации. Скорость синтеза холестерина в тонкой кишке зависит от концентрации желч¬ных кислот в просвете кишки. Основная часть холестерина в организме человека образуется путем синтеза, а незначи-тельная часть поступает с пищей. Таким образом, влияние желчных кислот на обмен холестерина заключается в под-держании его баланса в организме. Желчные кислоты сводят к минимуму нарастание или недостаток холестерина в организме.

53. Холестери́н— органическое соединение, природный жирный (липофильный) спирт, содержащийся в клеточных мембранах всех живых организмов за исключением безъядерных (прокариот). Нерастворим в воде, растворим в жирах и органических растворителях. Около 80 % холестерина вырабатывается самим организмом (печенью, кишечником, почками, надпочечниками, половыми железами), остальные 20 % поступают с пищей. В организме находится 80 % свободного и 20 % связанного холестерина. Холестерин обеспечивает стабильность клеточных мембран в широком интервале температур. Он необходим для выработки витамина D, выработки надпочечниками различных стероидных гормонов, включая кортизол, кортизон, альдостерон, женских половых гормонов эстрогенов и прогестерона,

65. Строение и билогическая роль ДНК, ДНК служит универ-сальным храните¬лем и источником наследственной ин¬формации, записанной в виде специаль¬ной последовательности нуклеотидов и определяющей свойства живого орга¬низма. Ее молекулярная масса колеб¬лется от 107 до 109, а число нуклеотид¬ных остатков в молекуле достигает не¬скольких сотен тысяч и даже миллио¬нов. Как уже было сказано, из главных азотистых оснований в ДНК содер¬жится аденин, гуанин, цитозин и тимин. Основная масса ДНК сосредоточена главным образом в ядрах клеток. Неко¬торое ее количество содержится в ми¬тохондриях и хлоропластах. ДНК ядра клеток животных и растений представ¬ляет собой не одну молекулу, а состоит из многих молекул, распределенных по разным хромосомам, число которых зависит от вида организма.

Молекула ДНК состоит из двух поли¬нуклеотидных цепей, закру-ченных вправо вокруг одной и той же оси обра¬зуя двойную спираль. В силу простран¬ственного соответствия структур двух молекул соединяться водородными свя¬зями могут лишь аденин с тимином и наоборот, а также гуанин с цитозином и наоборот. Причем между аденином и тимином образуются две вородные связи, а между гуанином и цитозином – три. Пространственное соответствие структур двух молекул (в случае ДНК пуринов и пиримидинов) получило в химии название к о м п л ем е н т а р н о с т и. Вследствие комплементарности нуклеотидная последова-тельность од¬ной цепи ДНК однозначно определяет нуклеотидную последовательность дру¬гой цепи. цепи ДНК разделяются и вдоль каждой из них синтезируется но¬вая цепь, что дает в результате две но¬вые молекулы ДНК, по одной на каж¬дую из двух дочерних клеток. Синтез дочерней молекулы двухцепочечной ДНК, иден-тичной родительской двух¬цепочечной ДНК получил название р е п л и к а ц и я. Строение и биологиче¬ская роль РНК

Рибонуклеиновые кислоты представ¬ляют собой одноцепочечные молекулы разной длины. Последовательность нуклеотидов,т.е. первичная структура, различных РНК, содержащихся в клетке определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК -матрице. РНК имеют также вторичную и третичную структуры.В зависимости от функций и местонахождения в клетке РНК делят на три основных типа: рибосомные (рРНК), информационные, или матрич¬ные (иРНК , или мРНК) и транспортные (тРНК). Р и б о с о м н ы е РНК (рРНК) содержатся в рибосомах - внутрикле¬точных органеллах, принимающих уча¬стие в биосинтезе белка. М а т р и ч н ы е РНК (мРНК) Функция мРНКзаключа¬ется в переносе генетической информа¬ции, записанной в ДНК, на синтезируе¬мый белок. Нуклеотидный состав мРНК подобен нуклеотидному составу одного из участков цепи ДНК, т.е. тройка оснований в ДНК (кодоген, или рождающий код) определяет соответст-вующую тройку оснований (кодон) в молекуле мРНК. Матричные РНК при¬сутствуют в ядре (где они синтезиру¬ются) и в цитоплаз-ме.Функции тРНК заключаются в доставке аминокислот к рибосомам, взаимодействии с мРНК и рибосомами в процессе биосинтеза белка. Под первичной структурой нук¬леиновых кислот понимают порядок, последовательность расположения мо¬нонуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК и РНК. Такая цепь стабили¬зируется 3',5'-фосфодиэфирными свя¬зями. Установлено, что в образовании межнуклеотидной связи участвуют гид¬роксильные группы в 3'- и 5'-положе¬ниях остатков углевода. Ниже приво¬дится примерная схема последователь-ности нуклеотидов в молекуле РНК. Все клеточные РНК в основном состоят из одноцепочечной по-линуклеотидной цепи: 5'-Г–У–Г–Ц–А–А–...–У–Ц–Г–Ц–Ц–А–3'

61. Этапы биосинтеза ДНК. Этап I – инициация биосинтеза ДНК – является началом синтеза дочерних нуклеотид¬ных цепей; в инициации участвует ми¬нимум восемь хорошо изученных и раз-ных ферментов и белков. Первая фаза – это, ферментативный биосинтез на мат¬рице ДНК необычного затравочного олигорибо-нуклеотида (праймера) со свободной гидроксильной группой у С-3' рибозы. При инициации к цепям ДНК последовательно присое-диняются ДНК-раскручивающие и ДНК-связывающие белки, а затем комплексы ДНК-полиме¬раз и праймаз. Инициация представля¬ется единственной стадией репликации ДНК, которая весьма тонко и точно ре¬гулируется, однако детальные меха¬низмы ее до сих пор не раскрыты и в настоящее время интенсивно исследу¬ются. Этап II – элонгация синтеза ДНК – включает два кажущихся одинако¬выми, но резко различающихся по ме¬ханизму синтеза лидирующей и от¬стающей цепей на обеих материнских цепях ДНК. Синтез лидирующей цепи начинается с синтеза праймера (при участии праймазы) у точки начала реп¬ликации, затем к праймеру присоеди¬няются дезоксирибонуклеотиды под действием ДНК-полимеразы III; далее синтез протекает непрерывно, следуя шагу репликационной вилки.



6. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним

относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин — белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет. Олигомерные белки проявляют свойства, отсутствующие у мономерных белков. Влияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка можно рассмотреть, сравнивая строение и функции двух родственных гемсодержащих белков: миоглобина и гемоглобина.

Оба белка имеют общее эволюционное происхождение, сходную конформацию отдельных полипептидных цепей и сходную функцию (участвуют в транспорте кислорода), но миоглобин - мономерный белок, а гемоглобин - тетрамер. Наличие четвертичной структуры у гемоглобина придаёт этому белку свойства, отсутствующие у миоглобина. Гем-небелковая часть гемоглобина и цитохромов. Гем представляет собой комплекс протопорфирина с двухвалентным железом. Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к класу порфириновых соединений, с атомом железа(II) .Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Гемоглобины - сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. родственные белки, находящиеся в эритроцитах человека и позвоночных животных. Эти белки выполняют 2 важные функции:

перенос О2 из лёгких к периферическим тканям;

участие в переносе СО2 и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма. гемоглобин1 и миоглобин – часто называют дыхательными ферментами. Оба этих вещества выполняют роль переносчиков при дыхании: гемоглобин – основной компонент красных кровяных телец (эритроцитов), переносящих по артериям кислород из легких к тканям;

миоглобин – красный белок в мышцах, принимающий кислород от гемоглобина и хранящий его там до того момента, когда он потребуется для окисления пищевых веществ.

Эти процессы в организме сопряжены с одновременным переносом углекислого газа, переправляемого из тканей в легкие, в основном в виде бикарбоната. Перенос бикарбоната и углекислого газа идет также при содействии гемоглобина

7. Глобулин — растворимый в разбавленных растворах солей и слаборастворимый в воде белок, входящий в состав растительных и животных тканей. Глобулины

составляют почти половину белков крови; определяют иммунные свойства организма; определяют свертываемость крови; участвуют в транспорте железа и в других процессах. Антитела (иммуноглобулины)-это растворимые гликопротеины, присутствующие в сыворотке крови, тканевой жидкости или на клеточной мембране, которые распознают и связывают антигены. Иммуноглобулины синтезируются В-лимфоцитами (плазматическими клетками) в ответ на антигены. Антитела используются иммунной системой для идентификации и нейтрализации чужеродных объектов -бактерий и вирусов. Антитела выполняют две функции: антиген-связывающую функцию и эффекторную (например запуск классической схемы активации комплемента и связывание с клетками) У млекопитающих выделяют пять классов иммуноглобулинов — IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. К основным классам относят IgG(70-75%), IgA(15-20%), IgM(10-12%), к минорным: IgD(<1%), IgE. IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека,обеспечивает иммунитет новорожденного ребенка. IgM способны связывать большое количество антигенов и играют важную роль в формировании антибактериального и антитоксического иммунитета. IgE осуществл защитную функцию в организме от действия паразитарных инфекций, обуславливает многие аллергические реакции.

Комплеме́нт (лат. complementum дополнение; син. алексин — устар.)

система сывороточных белков, которая активируется комплексом антиген — антитело с образованием биологически активных веществ, способных вызывать необратимые повреждения клеточных мембран; К. является одним из факторов естественного иммунитета и широко применяется в диагностических иммунологических реакциях.

14. все ферменты в зависимости от типа катализируемой р-ции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферазы, 3-й - гидролазы, 4-й - лиазы, 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функц. групп субстратов,подвергающихся хим. превращению.Подклассы,в свою очередь, делятся на подподклассы в зависимости от типа участвующего в превращении фермента. Каждому достаточно охарактеризованному ферменту присваивается классификационный номер из 4 цифр, обозначающих класс, подкласс, подподклас и номер самого ф-та.

К оксидоредуктазам относятся ферменты, катализирующие окислит.-восстановит. р-ции. Ферменты этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются ферментами дыхания и окислительного фосфорилирования.

Трансферазы катализируют перенос функц. групп (CH3, COOH, NH2, CHO и др.) от одной молекулы к другой.

Гидролазы катализируют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др·)·

Лиазы катализируют негидролитич. отщепление групп от субстрата с образованием двойной связи и обратные р-ции. Эти ферменты могут отщеплять CO2, H2O, NH3 и др.

Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в т. ч. цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы.

Лигазы - ферменты, катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.), как правило, сопряженное с расщеплением пирофос-фатной связи, напр. у АТФ.

15. Ф-нты нашли широкое применение в таких отраслях пром-сти, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое пр-ва, сыроварение, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда

16.витамины- это группа низкомолекулярных орг соед-ний разл хим происхождения. Они необходимы для норм функц-ния всех органов и систем, роста и развития орг-зма. Действие витаминов основано на том, что они превращаются в свои активные формы- коферменты и прост группы при поступлении в орг-зм. Витамины делятся на жирорастворимые(A,D,K3,T) и водорастворимые (D1,B2,B6,B12,PP, B3,C,H,P)

Жирорастворимые витамины накапливаются в организме, причём их депо являются жировая ткань и печень. Водорастворимые витамины в существенных количествахне накапливаются, и при избытке выводятся с водой. Это объясняет то, что гиповитаминозы довольно часто встречаются относительно водорастворимых витаминов, а гипервитаминозы — чаще наблюдаются относительно жирорастворимых витаминов.

Специфич. ф-ция водорастворимых витаминов (кроме аскорбиновой к-ты) в организме - образование коферментов и простетич. групп ферментов. Так, тиамин в форме тиаминдифосфата - кофермент пируватдегидрогеназы,кетоглутаратдегидрогеназы и транскетолазы; витамин В6 - предшественник пиридоксальфосфата (кофермента трансаминаз и др. ферментов азотистого обмена). Связанные с разл. витаминами ферменты принимают участие во мн. важнейших процессах обмена в-в: энергетич. обмене (тиамин, рибофлавин, витамин РР), биосинтезе и превращениях аминокислот (витамин В6, В12), жирных к-т (пантотеновая к-та), пуриновых и пиримидиновых оснований (фолацин), образовании мн. физиологически важных соед. - ацетилхолина, стероидов и т.п.

Нек-рые жирорастворимые витамины также выполняют коферментные ф-ции. Так, витамин А в форме ретина ля - простетич. группа зрительного белка родопсина. Витамин К осуществляет коферментную ф-цию в р-циикарбоксилирования остатков глутаминовой к-ты в молекуле препротромбина и ряда др. белков, что придает им способность связывать ионы Са. Ф-ции др. жирорастворимых витаминах: витамин Е стабилизирует и защищает ненасыщ. липиды биол. мембран от окисления; витамин D необходим для осуществления транспорта ионов Са и остатков фосфорной к-ты через клеточные барьеры в процессах их всасывания в кишечнике, реабсорбции в почках и мобилизации из скелета

17. недостаток витамина — гиповитаминоз, отсутствие витамина — авитаминоз, и избыток витамина — гипервитаминоз. Авитаминоз хар-ся глубоким дефицитом данного витамина в организме и развернутой клинич. картиной его недостаточности (цинга, рахит, бери-бери, пеллагра, злокачеств. анемия и др.).

Хорошо изученный пример внешнего контроля — регуляция метаболизма глюкозы инсулином. Инсулин вырабатывается в ответ на повышение уровня глюкозы в крови. Частный путь метаболизма - совокупность превращений одного определенного соединения (углеводы или белки).

Общий путь метаболизма - когда вовлекаются два и более видов соединений (углеводы, липиды и частично белки вовлечены в энергетический метаболизм).

Интенсивность метаболизма определяется потребностью клетки в тех или иных веществах или энергии, регуляция осуществляется четырьмя путями:

1) Суммарная скорость реакций определенного метаболического пути определяется концентрацией каждого из ферментов этого пути, значением рН среды, внутриклеточной концентрацией каждого из промежуточных продуктов, концентрацией кофакторов и коферментов.

2)Активностью регуляторных (аллостерических) ферментов, которые обычно катализируют начальные этапы метаболических путей. Большинство из них ингибируется конечным продуктом данного пути и этот вид ингибирования называется "по принципу обратной связи".

3) Генетический контроль, определяющий скорость синтеза того или иного фермента. Яркий пример - появление в клетке индуцибельных ферментов в ответ на поступление соответствующего субстрата.

4) Гормональная регуляция. Ряд гормонов способны активировать или ингибировать многие ферменты метаболических путей.

26.Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ф-нтов и коф-нтов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название «пируватдегидрогеназный комплекс».

На I стадии этого процесса пируват теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы . На II стадии оксиэтильная группа комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2). Этот фермент катализирует III стадию – перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (HS-KoA) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением.

На IV стадии регенерируется окисленная форма липоамида из восстановленного комплекса дигидролипоамид–Е2. При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы осуществ перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, который выполняет роль простетической группы данного фермента и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2 дигидролипоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованием НАДН + Н+.

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 кофер-ментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из которых три относительно прочно связаны с ферментами (ТПФ-E1, ли-поамид-Е2 и ФАД-Е3), а два – легко диссоциируют (HS-KoA и НАД).

Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипоилацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг которого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ферментный комплекс образуется путем самосборки.Суммарную реакцию, катализируемую пируватдегидрогеназным комплексом, можно представить следующим образом:

Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА + НАДН + Н+ + СO2.

Реакция сопровождается значительным уменьшением стандартной свободной энергии и практически необратима.

Образовавшийся в процессе окислительного декарбоксилирования ацетил-КоА подвергается дальнейшему окислению с образованием СО2 и Н2О. Полное окисление ацетил-КоА происходит в цикле трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Этот процесс, так же как окислительное декарбо-ксилирование пирувата, происходит в митохондриях клеток.

45. Полный оэробный распал глюкозы вкл 1. расщепление глюкозы до ПВК (аэробный гликолиз, то есть гликолитические реакции, которые заканчиваются образованием ПВК, а не лактата, при условии достаточного

количества кислорода в клетке), происходит в цитоплазме клетки; 2. окислительное декарбоксилирование ПВК под действием мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса с образованием ацетилКоА (активной уксусной кислоты), происходит в матриксе митохондрий; 3. цикл трикарбоновых кислот Кребса, куда поступает ацетилКоА и окисляется до конечных продуктов обмена СО2 и Н2О. Происходит в матриксе митохондрий. Пентозофосфатный путь в метаболизме глюкозы. Это путь превращения глюкозы в пентозы. Это альтернативный ( параллельный, независимый) путь окисления глюкозы. Активно протекает в печени, эритроцитах, жировой ткани, надпочечниках, эмбриональной ткани. В результате функционирования данного процесса образуется качественно другой тип метаболической энергии восстановленный НАДФН2. Осуществляется в 2 стадии:

1. окислительную с образованием пентоз рибулозо5фосфат и др; 2. анаэробную, или фазу изомерных превращений, скорость которой регулируется ферментами транскетолазой и трансальдолазой. последовательность ферментативных реакций окисления глюкозо-6-фосфата до СО2 и Н2О, происходящих в цитоплазме живых клеток и сопровождающихся образованием восстановленного кофермента — НАДФ Н.

Существенное значение для регуляции гликолиза имеет изменение активности фосфофруктокиназы, потому что этот фермент, как упоминалось ранее, катализирует наиболее медленную реакцию процесса. Все реакции пенто¬зофосфатного пути проходят в цитозоле клетки. Реакции неокислительного этапа пентозофосфатного пути явля¬ются обратимыми, поэтому становится возможным синтез гексоз из пентоз. Неко¬торые метаболиты неокислительного пути являются также и метаболитами гликолиза. Из этого следует, что оба процесса тесно связаны и в зависимости от потребностей клетки возможны пе¬реключения с одного пути на другой. При сбалансированной потребности в NADPH и пентозах в клетке происходит окислительный путь синтеза пентоз. Если потребности в пентозах превы¬шают потребности в NADPH, то окис¬лительный путь шунтируется за счет использования метабо-литов гликолиза: фруктозо-6-фосфат и глицероальдегид¬фосфат в реакциях неокислительного пути превращаются в пентозы

А) Дихотомический путь:

С6Н12О6 + 38Н3РО4 + 38АДФ + 6О2=

6СО2 + 38АТФ + 44Н2О

Б) Апотомический путь:

С6Н12О6 + АТФ + 7Н2О + 12НАДФ*=

6СО2 + АДФ + Н3РО4 + 12НАДФН + 12Н*

46.БРОЖЕНИЕ, ферментативное расщепление органических веществ, преимущественно углеводов. Брожение — это анаэробный (происходящий без участия кислорода) метаболический распад молекул питательных веществ Может осуществляться в организме животных, растений и мн. микроорганизмов без участия или с участием О2 (соотв. анаэробное или аэробное брожение).

В результате окислит.-восстановит. р-ций при брожении освобождается энергия (гл. обр. в виде АТФ) и образуются соед., необходимые для жизнедеятельности организма. Нек-рые бактерии, микроскопич. грибы и простейшие растут, используя только ту энергию, к-рая освобождается при брожении. Общий промежут. продукт у мн. видов брожения - пировиноградная к-та СН3С(О)СООН, образование к-рой из углеводов в большинстве случаев протекает таким же путем, как в гликолизе. Нек-рые виды брожения, происходящие анаэробно под действием микроорганизмов, имеют важное практич. значение. Сбраживание углеводов (глюкозы, ферментативных гидролизатов крахмала, кислотных гидролизатов древесины) используется во многих отраслях промышленности: для получения этилового спирта, глицерина и др. технических и пищевых продуктов. На спиртовом Б. основаны приготовление теста в хлебопекарной промышленности, виноделие и пивоварение. Ьрожение бывает спиртовым и молочным. Спитровое идет до образования этанола с ферментами пруватдекарбоксилаза и алкоголдегидрогеназа. Молочнокислое идет до образования лактата.

47. Глюконеогенез — процесс образования в печени и отчасти в корковом веществе почек (около 10 %) молекул глюкозы из молекул других органических соединений — источников энергии, например свободных аминокислот, молочной кислоты, глицерина. адии глюконеогенеза повторяют стадии гликолиза в обратном направлении и катализируются теми же ферментами за исключением 4 реакций:

Превращение пирувата в оксалоацетат (фермент пируваткарбоксилаза)

мужского полового гормона тестостерона, а по последним данным — играет важную роль в деятельности синапсов головного мозга и иммунной системы, включая защиту от рака.

олестерин в составе клеточной плазматической мембраны играет роль модификатора бислоя, придавая ему определенную жесткость за счет увеличения плотности «упаковки» молекул фосфолипидов. Таким образом, холестерин — стабилизатор текучести плазматической мембраны. Холестерин открывает цепь биосинтеза стероидных половых гормонов и кортикостероидов, служит основой для образования жёлчных кислот и витаминов группы D, участвует в регулировании проницаемости клеток и предохраняет эритроциты крови от действия гемолитических ядов.Холестерин нерастворим в воде и в чистом виде не может доставляться к тканям организма при помощи основанной на воде крови. Вместо этого холестерин в крови находится в виде хорошо растворимых комплексных соединений с особыми белками-транспортерами, так называемыми аполипопротеинами. Такие комплексные соединения называются липопротеинами. потребность в холестерине 0,3—0,6 г

55.ВЖК-натуральные (природные) и синтетич. карбоновые к-ты алифатич. ряда с числом атомов углерода в молекуле не менее 6.

Натур ВЖК - преим. одноосновные к-ты нормального строения с четным числом атомов углерода в молекуле; м. б. насыщенными и ненасыщенными (с двойными связями, реже с тройными). Кроме карбоксильной группы, они могут содержать др. функц. группы, напр. ОН. Содержатся в животных жирах и растит. маслах в виде сложных эфиров глицерина (т. наз. глицеридов), а также в прир. восках в виде эфиров ВЖС наиб. распространены к-ты с 10-22 атомами углерода в молекуле . Высшие жирные кислоты могут окисляться в клетках тремя путями:

а) путем a-окисления,

б) путем b-окисления,

в) путем w-окисления.

Процессы a- и w-окисления высших жирных кислот идут в микросомах клеток с участием ферментов монооксигеназ и играют в основном пластическую функцию -- в ходе этих процессов идет синтез гидроксикислот, кетокислот и кислот с нечетным числом атомов углерода, необходимых для клеток. Так, в ходе a-окисления жирная кислота может быть укорочена на один атом углерода, превращаясь таким образом в кислоту с нечетным числом атомов"C"

Окислительный распад жирных кислот с нечетным числом атомов углерода идет также путем b-окисления, но на заключительном этапе из этих соединений образуется пропионил-КоА, имеющий в своем составе 3 атома углерода. Пропионил-КоА не может ни окисляться путем b-окисления - необходимо соединение минимум с 4 атомами углерода, ни окисляться в цикле Кребса, поскольку в него могут поступать лишь двухуглеродные остатки ацетила.Фермент пропионил-КоА-карбоксилаза является биотин-зависимым ферментом. В свою очередь в структуру метилмалонил-КоА мутазы входит кобамидный кофактор; поэтому при недостатке в организме витамина В12 нарушается превращение метилмалонил-КоА в сукцинил-КоА и с мочой начинает выделяться повышенное количество и пропионата, и метилмалоната. Определение содержания этих соединений в моче представляет собой ценный тест для диагностики В12-дефицитных состояний.При окислении ненасыщенных жирных кислот, например, олеиновой или пальмитоолеиновой, имеющаяся в их составе двойная углерод-углеродная связь постепенно смещается к карбоксильному концу молекулы и в результате нескольких циклов b-окисления образуется еноил-КоА в котором, во-первых, двойная связь находится между третьим и четвертым атомами углерода, а, во-вторых, эта двойная связь имеет цис-конфигурацию. Однако в клетках есть специальный фермент из класса изомераз, который переводит двойную связь в углеродном радикале кислоты из положения 3,4 в положение 2,3 и изменяет цис-конфигурацию относительно двойной связи на транс-конфигурацию. За счет действия этой изомеразы преодолеваются стереохимические затруднения , возникающие при окислении ненасыщенных жирных кислот

1. окисление - еноил соА

2. дегидротация - альфа гидроксиацил соА

3. окисление - оксоацил соА

4. тиолиз - ацетил соА

Синтез отстающей цепи, напротив, протекает в направлении, обратном движению реп¬ликационной вилки и начинается фраг¬ментарно. Фрагменты всякий раз синте¬зируются раздельно, начиная с синтеза праймера, который может переноситься с готового фрагмента при помощи од¬ного из белковых факторов репликации в точку старта биосинтеза последую¬щего фрагмента противоположно на¬правлению синтеза фрагментов. Элон¬гация завершается отделением олиго¬рибонуклеотидных праймеров, объеди¬нением отдельных фрагментов ДНК при помощи ДНК-лигаз и формированием дочерней цепи ДНК. Этап III – терми¬нация синтеза ДНК – наступает, скорее всего, когда исчерпана ДНК-матрица и трансферазные реакции прекращаются.

ИСТОЧНИКИ И ПУТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКАХ. Источники свободных аминокислот в клетках - белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Аминокислоты - органические соединения, являющиеся основной составляющей частью белков (протеинов). Аминокислоты определяют биологическую специфичность белков и их пищевую ценность. Нарушение обмена аминокислот является причиной многих болезней. В природе обнаружено больше 20 аминокислот. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным изменениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Аминокислоты делятся на незаменимые (валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, метионин, триптофан, треонин, лизин); частично заменимые (аргинин и гистидин); заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), серин, глутамин, пролин, тирозин, глутаминовая кислота, цистеин (цистин). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе (нут (растение)), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое. Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян. Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице, орехах, но больше всего его содержится в амаранте. Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице и сое. Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах. Триптофан содержится в овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе. Фенилаланин содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке. Также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности. Аргинин содержится в семенах тыквы, свинине, говядине, арахисе, кунжуте, йогурте, швейцарском сыре. Гистидин содержится в тунце, лососе, свиной вырезке, говяжьем филе, куриных грудках, соевых бобах, арахисе, чечевице.

53. Распад белков происходит при участии протеолитических ферментов, расщепляющих пептидные связи. Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Основным ферментом желудочного сока является пепсин, который выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется соляной кислотой. Оптимум рН для пепсина лежит в пределах 1,5—2. В результате каталитического действия пепсина в желудке образуются пептоны, построенные из достаточно длинных полипептидов. Расщепление под влиянием пепсина может сопровождаться также появлением свободных аминокислот.Пептоны и нерасщепленные белки поступают в кишечник, где подвергаются действию ферментов поджелудочной железы (трипсина и химотрипсина), относящихся, как и пепсин, к протеиназам. Трипсин выделяется соком поджелудочной железы в неактивной форме, в виде трипсиногена. Последний активируется ферментом эктерокиназой кишечного сока. Оптимум рН для трипсина равен 7—8. Неактивной формой химотрипсина является химотрипсиноген, который активируется трипсином.Полипептиды, три- и дипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием ферментов кишечного сока — пептидаз (карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидаз). В результате



Учебный материал
© nashaucheba.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации