Кузьмичева Л.В., Борченко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (Краткий курс лекций) - файл n1.doc

Кузьмичева Л.В., Борченко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (Краткий курс лекций)
скачать (5493 kb.)
Доступные файлы (1):
n1.doc5493kb.14.09.2012 19:56скачать

n1.doc

  1   2   3   4   5   6   7   8   9



Л. В. КУЗЬМИЧЕВА, Р. В. БОРЧЕНКО,

О. С. НОВОЖИЛОВА

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
(КРАТКИЙ КУРС ЛЕКЦИЙ)


сахарофосфатный

остов

малая бороздка

пары

оснований

большая бороздка

3,4 нм

0,34 нм






САРАНСК 2010

УДК 577 (075.8)

ББК Е 07

Б 633

Р е ц е н з е н т:

доктор биологических наук О. С. Шубина

доктор биологических наук Е. В. Громова

Биологическая химия : Краткий курс лекций / Л. В. Кузьмичева, Р. В. Борченко, О. С. Новожилова. – 2-е изд., доп. – Саранск, 2010. – 154 с.
Настоящее учебное пособие представляет собой краткий курс лекций по биологической химии, долгое время читаемый сотрудниками кафедры биохимии для студентов ГОУВПО «Мордовский государственный университет имени Н. П. Огарева». В пособие даны представления о химическом составе живого организма, о строении и свойствах основных классов биомолекул и их участии в биохимических процессах.

Пособие предназначено для учащихся лицеев и гимназий, студентов дневной, вечерней и заочной форм обучения, аспирантов и соискателей медико-биологических и сельскохозяйственных факультетов.
Учебное издание
КУЗЬМИЧЕВА Лидия Васильевна

БОРЧЕНКО Руслан Владимирович

НОВОЖИЛОВА Ольга Сергеевна

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Краткий курс лекций
Печатается в авторской редакции с готового оригинал макета
Подписано в печать . .10. Формат 60  84 1/16. Бумага офсетная.

Печать офсетная. Гарнитура Таймс. Усл. печ. л. . Уч.-изд. л. .

Тираж 300 экз. Заказ № .


 Колектив авторов, 2010

СОДЕРЖАНИЕ


Список сокращений

Предисловие
Раздел 1. Химический состав организма

Глава 1. Элементарный и молекулярный составы живого

Вопросы для самоконтроля

Глава 2. Строение и свойства основных классов биологических молекул

2.1 Аминокислоты. Пептиды. Белки

2.2 Ферменты

2.2.1 Строение и свойства ферментов

2.2.2 Механизм действия ферментов

2.3 Углеводы, строение и свойства

2.4 Нуклеиновые кислоты, строение и свойства

2.4.1 Строение ДНК

2.4.2 Строение РНК

2.5 Липиды, строение и свойства

2.6 Гормоны и витамины

Вопросы для самоконтроля
Раздел 2. Обмен веществ в живом организме

Глава 3. Биосинтез нуклеиновых кислот и белков

3.1 Биосинтез ДНК (репликация)

3.2 Биосинтез РНК (транскрипция)

3.3 Биосинтез белка (трансляция)

Вопросы для самоконтроля

Глава 4. Метаболизм биомолекул в живом организме

4.1 Обмен веществ и энергии

4.2 Обмен белков

4.2.1 Катаболизм белков и аминокислот

4.2.2 Анаболизм аминокислот

4.3 Обмен углеводов

4.3.1 Основные пути катаболизма углеводов

4.3.2 Анаболизм углеводов

4.4 Обмен нуклеиновых кислот

4.4.1 Катаболизм нуклеиновых кислот

4.4.2 Анаболизм нуклеиновых кислот

4.5 Обмен липидов

4.5.1 Катаболизм липидов

4.5.2 Анаболизм липидов

4.6 Взаимосвязь метаболизма отдельных классов соединений

Вопросы для самоконтроля

Раздел 3. Прикладная биохимия

Глава 5. Биохимия в технологии

Список рекомендуемой литературы

Предметный указатель


4

5
6

6

8
9

9

23

23

30

36

46

48

51

54

63

72
74

74

74

76

78

85

86

86

94

94

96

98

98

109

112

112

113

117

117

122

126

129

130

131


Список сокращений


dАМФ – дезоксиаденинмонофосфат

dНДФ – дезоксинуклеозиддифосфат

dНМФ – дезоксинуклеозидмонофосфат

dНТФ – дезоксинуклеозидтрифосфат

dТМФ – дезокситимидинмонофосфат

dУМФ – дезоксиуридинфосфат

f-Metформил-метионин

HS-KoAкоэнзим А

Igиммуноглобулин

АДФ – аденозиндифосфат

АК – аскорбиновая кислота

АКТГ – адренокортикотропный гормон

АМФ – аденозинмонофосфат

АПБ – ацилпереносящий белок

АТФ – аденозинтрифосфат

ГМФ – гуанозинмонофосфат

ГТФ – гуанозинтрифосфат

ДАК – дегидроаскорбиновая кислота

ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота

ДФФ – диизопропилфторфосфат

ЖКТ – желудочно-кишечный тракт

ИМФ – инозинмонофосфат

ИЭТ – изоэлектрическая точка

КрФ – креатинфосфат

КФ – классификация ферментов

КФК – креатинфосфокиназа

ЛДГ – лактатдегидрогеназа

ЛФХ – лизофосфатидилхолин

ЛФЭА – лизофосфатидилэтаноламин

МБС – международный биохимический союз

мРНК – матричная рибонуклеиновая кислота

НАД – никотинамидадениннуклеотид

НАДФ – никотинамидадениннуклеотид фосфат

НДФ – нуклеозиддифосфат

НМФ – нуклеозидмонофосфат

НТФ – нуклеозидтрифосфат

РНК – рибонуклеиновая кислота

рРНК – рибосомальная рибонуклеиновая кислота

СЖК – свободные жирные кислоты

тРНК – транспортная рибонуклеиновая кислота

УДФ – уридиндифосфат

УДФГ – уридиндифосфат-глюкоза

УМФ – уридинмонофосфат

УТФ – уридинтрифосфат

ФАД – флавинадениндинуклеотид

ФМН – флавинмононуклеотид

Фн – фосфат

ФС – фосфатидилсерин

ФХ – фосфатидилхолин

ФЭА – фосфатидилэтаноламин

цАМФ – циклический аденозинмонофосфат

цГМФ – циклический гуанозинмонофосфат

ЦНС – центральная нервная система

ЦТК – цикл трикарбоновых кислот

ЦТФ – цитозинтрифосфат

ЩУК – щавелевоуксусная кислота






ПРЕДИСЛОВИЕ
Химия, а в частности биохимия, относится к числу естественных наук, т.е. наук, изучающих природу. Природа беконечно разнообразна, однако это разнообразие представляет единство, которое заключается в ее материальности. Материя является первоосновой, единственным источником и причиной всех процессов, протекающих в природе (абсолютно все состоит из материи и порождено ею).

Биохимия — это наука о веществах, из которых построены живые организмы, и о химических процессах, протекающих в живых организмах. Она является основой для глубокого понимания всего, что происходит на более высоких уров­нях организации живой материи и в первую очередь в клетках и живых организ­мах. Непрерывно возрастает воздействие биохимии на важнейшие связанные с живой природой сферы человеческой деятельности — здравоохранение, сельское хозяйство, биотехнологическую промышленность, охрану окружающей среды. Поэтому без опоры на биохимические знания сегодня немыслимо полноценное биологическое, медицинское, агрономическое, экологи­ческое образование.

В живой природе встречаются многие тысячи различных химических соедине­ний и протекают тысячи разнообразных химических превращений. Многие из них уже достаточно хорошо известны. Часть этих веществ и превращений свой­ственна всем представителям живой природы, другие встречаются лишь у опре­деленных систематических групп живых организмов. У многоклеточных организ­мов, в том числе и у человека, многие вещества и превращения характерны для определенных органов или систем — пищеварительной, кровеносной, эндокрин­ной, иммунной и т.д.

Химические превращения, изучаемые биохимией, — это в подавляющем боль­шинстве случаев процессы, катализируемые ферментами. Применительно к реак­циям, протекающим с участием ферментов, и системам таких реакций, приводя­щим в итоге к определенному химическому результату, часто применяют термин биохимическое превращение.

Конечной целью химических процессов, протекающих в живой природе, чаще всего является либо синтез сложных органических молекул из простых, доступ­ных живому организму предшественников, либо деградация таких молекул до простых соединений, выводимых из организма. Важную роль химические прев­ращения играют в обеспечении жизнедеятельности организма энергией, необхо­димой для совершения различных видов работы.

РАЗДЕЛ I. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГАНИЗМА

ГЛАВА 1. ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ И МОЛЕКУЛЯРНЫЙ СОСТАВЫ ЖИВОГО


В природе встречается около 80 стабильных химических элементов, однако их них только 15 элементов входят в состав живой материи и еще 8-10 обнаружены только в определенных организмах.

Химические организмы почти на 99 % состоят из четырех химических элементов: водорода (Н) (2-3 % сухого вещества), кислорода (О) (25-30 %), углерода (С) (50-60 %) и азота (N) (8-10 %). Водород и кислород – составные элементы воды, на которую приходится до 60-70 % массы клеток. Многие биомолекулы содержат также атомы серы (S) и фофсора (Р). Перечисленные макроэлементы входят в состав всех живых организмов.

Химические элементы, относящиеся ко второй важной в биологическом отношении группе и в сумме составляющие примерно 0,5% массы тела животного и человека, присутствуют, за немногими исключениями, в виде ионов. Эта группа включает щелочные металлы (натрий (Na) и калий (К)), щелочноземельные металлы (магний (Мg) и кальций (Са)), галогены (хлор (CI)). Другие жизненно важные (эссенциальные) химические элементы присутствуют в столь малых количествах, что их называют следовыми элементами. Эта группа включает переходные металлы: железо (Fe), цинк (Zn), медь (Сu), кобальт (Со) и марганец (Мn). К жизненно важным микроэлементам относятся также некоторые неметаллы, такие, как иод (I) и селен (Se).

Малые размеры атомов водорода, кислорода, углерода и азота обуславливают их особое отличительное свойство, а именно – способность образовывать короткие, прочные химические связи. Молекулы с такими связями более устойчивы к действию химических и физических факторов. Кроме того, большое значение имеет также способность перечисленных элементов образовывать кратные связи (двойные, реже тройные).

Ковалентные связи, обладающие энергией от 50 до 300 кДж/моль, являются основными в биомолекулах, и определяют особенности их строения.

Ионные связи («солевые мостики»), несмотря на небольшие значения энергии (в среднем около 4-5 кДж/моль) важны для поддержания структуры многих биомолекул и для протекания биохимических реакций.

Водородные связи возникают в результате дипольных взаимодействий, особенно между атомами водорода и кислорода или водорода и азота, что объясняется достаточно высокой элеткроотрицательностью этих элементов и малым объемом атома водорода. Величина энергии водородной связи ~13 кДж/моль.

Гидрофобные связи, или точнее взаимодействия, возникают между неполярными частями одной или нескольких молекул. Энергия таких связей невелика и колеблется в пределах от 4 до 8 кДж/моль. Несмотря на низкий энергетический запас такие связи очень важны в поддержании конформации биомолекул и структур надмолекулярных комплексов.

Биомолекулы отличаются сложным составом и содержат разнообразные структуры. Среди многочисленных функциональных групп в биомолекулах важнейшими являются группы наглядно изображенные на рисунке 1.1.


метил-

этил-

этилен-

гидроксил-

сульфгидрил-

амин-

имин-

формил-

карбоксил-

оксо-

гуанидил-

карбамид-

фосфат-


фенил-

пиррол

пиримидин

хинон

пурин

индол

имидазол


Рисунок 1.1 - Важнейшие функциональные группы и гетероциклы
Условно все молукулы клетки можно разделить на: малые органические молекулы с молекулярной массой до 1 кДа и макромолекулы, или высокомолекулярные, молекулярная масса которых варьирует в пределах от 1 до 1000 кДа.

К малым органическим молекулам условно относят: аминокислоты, сахара (моносахариды и олигосахара), нуклеотиды и жирные (карбоновые) кислоты. К макромолекулам относятся: белки, полисахариды (гомо- и гетерополисахариды), нуклеиновые кислоты, липиды.

Свыше 90 % всей массы клеток приходится на долю воды. В ней растворены многие биологические вещества, активность которых будет определяться свойствами воды как универсального растворителя.

Необходимо также отметить уникальные свойства воды, имеющие огромную роль в протекании всех биохимических реакций:


ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ


  1. Дайте определение ковалентным связям. Опишите характер данных связей.

  2. Какие химические элементы, присутствующие в биомолекулах, можно отнести к эссенциальным?

  3. Перечислите макроэлементы, входящие в состав всех живых организмов.

  4. Какие молекулы клетки можно условно отнести к малым органическим молекулам?

  5. Какова роль воды в жизнедеятельности клетки?


ГЛАВА 2. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА ОСНОВНЫХ КЛАССОВ

БИОЛОГИЧЕСКИХ МОЛЕКУЛ

2.1. АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими одновременно аминную и карбоксильную группы. В организме человека и животных найдено порядка 70 аминокислот.

-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых (жирных) кислот, у которых один водородный атом, у -углерода, замещен на аминогруппу (—NH2), например:



жирная кислота -аминокислота
Все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются -аминокислотами (так называемые протеиногенные аминокислоты), хотя аминогруппа в свободных аминокарбоновых кислотах может находиться и в ?-, ?-, ?- и ?-положениях.

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. «amphoteros» – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы.

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с -углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка.

Классификация аминокислот была разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают аминокислоты, содержащие следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (таблица 2.1) приведены наименования, сокращенные обозначения и структурные формулы аминокислот.
Таблица 2.1 – Классификация и структура -аминокислот


Алифатические аминокислоты (неполярные)



L-глицин (гли)




L-лейцин (лей)*




L-аланин (ала)




L-изолейцин (иле)*



L-валин (вал)*


Серосодержащие аминокислоты (полярные незаряженные)



L-цистеин (цис)


L-метионин (мет)*




L-цистин (цин)


Гидроксиаминокислоты (полярные незаряженные)



L-серин (сер)




L-треонин (тре)*



Продолжение таблицы 2.1.


Дикарбоновые аминокислоты (отрицательно заряженные)



L-аспарагиновая кислота (асп)




L-глутаминовая кислота (глу)


Амиды дикарбоновых кислот (полярные незаряженные)



L-аспарагин (асн)




L-глутамин (глн)


Аминокислоты с катионообразующими группами в боковых цепях

(положительно заряженные)



L-лизин (лиз)*




L-аргинин (арг)**




L-гистидин (гис)**

  1   2   3   4   5   6   7   8   9


Л. В. КУЗЬМИЧЕВА, Р. В. БОРЧЕНКО
Учебный материал
© nashaucheba.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации