Власова З.А., Лернер Г.И., Никишова Е.А. Биология. Полный справочник для подготовки к ЕГЭ 2012 - файл n13.doc

приобрести
Власова З.А., Лернер Г.И., Никишова Е.А. Биология. Полный справочник для подготовки к ЕГЭ 2012
скачать (238.4 kb.)
Доступные файлы (22):
n1.doc42kb.15.01.2005 04:32скачать
n2.doc43kb.12.01.2005 21:50скачать
n3.doc56kb.17.01.2005 21:30скачать
n4.doc77kb.12.10.2009 01:25скачать
n5.doc57kb.06.03.2005 01:39скачать
n6.doc37kb.26.03.2005 18:31скачать
n7.doc71kb.18.01.2005 02:02скачать
n8.doc66kb.04.03.2005 01:25скачать
n9.doc50kb.17.01.2005 21:48скачать
n10.doc53kb.27.03.2005 16:56скачать
n11.doc43kb.18.01.2005 00:54скачать
n12.doc46kb.14.03.2006 23:10скачать
n13.doc52kb.14.03.2006 23:15скачать
n14.doc45kb.15.03.2006 00:08скачать
n15.doc44kb.15.03.2006 01:44скачать
n16.doc43kb.15.03.2006 01:45скачать
n17.doc24kb.17.01.2005 20:24скачать
n18.doc49kb.15.03.2006 01:45скачать
n19.doc182kb.15.03.2006 01:43скачать
n20.doc99kb.27.02.2009 17:14скачать
n21.doc29kb.02.04.2010 23:11скачать
n22.doc90kb.25.02.2004 00:03скачать

n13.doc

БЕЛКИ - ФЕРМЕНТЫ.

Академик И.П.Павлов называл ферменты «возбудителями жизнедеятельности и первым актом жизненной деятельности». Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку – энзимологию. Термин «фермент» с латинского языка переводится как «закваска», энзим означает «в дрожжах». Белковая природа ферментов была доказана опытным путем Л.Пастером.

Классификация ферментов. В основе ее лежит тип катализируемых реакций. Выделено 6 классов ферментов.

  1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции.

  2. Трансферазы осуществляют реакции переноса группировок с одного соединения на другое: АВ + С = А + ВС.

  3. Гидролазы ускоряют гидролитическое (с участием воды) расщепление веществ: АВ + Н2О = АОН + ВН.

  4. Лиазы катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения по двойным связям.

  5. Изомеразы осуществляют взаимопревращения различных изомеров.

  6. Лигазы (синтетазы) ускоряют реакции синтеза.

Строение и механизм действия ферментов. Все ферменты представляют собой глобулярные белки. Они делятся на простые и сложные. Простые или однокомпонентные ферменты состоят только из белка (например:пепсин, трипсин). Сложные или двухкомпонентные ферменты состоят из белковой части, называемой апоферментом, и небелковой части, названной кофактором (от лат. «со» - совместно). Апофермент имеет низкую активность в отличие от кофактора. Однако в отдельности оба компонента +неактивны. Различают неорганические (ионы-активаторы: Na+,K+,Pb+,NH4+,Ca2+, Zn2+, Mg, Cd, Cu2+, Mn2+, Fe2+, Ni2+, Al3+,Cr2+,Cl-, MnO4-) и органические кофакторы (например: НАД, НАДФ, АТФ), последние из которых называют коферментами. Часто коферментом служат витамины (например: витамины В и РР, а т.ж. другие).

Наиболее активный небольшой участок молекулы фермента называется активным центром (АЦ).Именно здесь происходит соединение фермента с веществом субстратом, которое подлежит превращению. Все кофакторы входят в состав АЦ. АЦ может распола- гаться на поверхности фермента или в его глубине и представляет собой своеобразную комбинацию аминокислотных остатков «шарнирного участка» белковой цепи. Форма АЦ и субстрата подходят друг к другу как ключ к замку. Кроме АЦ в молекуле фермента

различают еще аллостерический центр, где происходит связывание низкомолекулярных соединений, не сходных по строению с субстратом. При присоединении таких соединений наступает изменение третичной и четвертичной структуры фермента, что приводит к понижению или повышению активности фермента. Ферменты, активность которых контролируется обоими центрами, называются аллостерическими.

Весь процесс действия фермента можно разделить на 3 стадии:

  1. Распознавание ферментов (Е) субстрата (S) и связывание с ним.

  2. Образование активного комплекса (ЕS).

  3. Отделение продукта, образовавшегося в результате ферментативной реакции (Р).

Схема каталитической реакции: E +S ? ES ? E + P
Ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Совокупность этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом.

Примером фермента, участвующего в анаболизме, может служить глутаминсинтетаза:

Глутаминовая кислота + аммиак + АТФ глутаминсинтетаза Глутамин + Н2О + АДФ + Фн+

Примером фермента, участвующего в катаболизме, можно назвать мальтазу:

Крахмал + Н2О мальтаза Мальтоза
Отличие ферментов от неорганических катализаторов:

  1. Сложность химического строения. Например: белок -фермент рибонуклеаза содержит набор 19 аминокислот.

  2. Высокоспецифичные (абсолютноспецифичные или групповая специфичность).

3. Более эффективны. Эффективность фермента оценивается числом молекул субстрата, превращаемых ферментом за единицу времени – число оборотов. Каждая молекула фермента способна осуществлять от тысячи до миллиардов операций в минуту, при этом биоферменты не расходуются.

Например: фермент – пепсин, субстрат – казеин (белок молока), ph 2,5, ТоС= 20о, число оборотов 1000 молекул в 1 минуту.

  1. Очень чувствительны к изменениям физико-химических условий среды. Для каждого фермента имеется оптимальное значение условий, при которых он наиболее эффективно работает: ph , ТоС, концентрация субстрата, концентрация фермент-субстратного комплекса.

  2. Действие их может быть заторможено ингибиторами (от лат. inhibere – удерживать). Например: неспецифические (тяжелые металлы) вызывают структурные изменения белковой части, а специфические инактивируют лишь определенные ферменты.

  3. Ферментативные реакции обратимы. Один и тот же фермент может катализировать и прямую и обратную реакцию.


Локализация ферментов в клетке. Ферменты располагаются и действуют в

цитоплазме клетки или в определенных органоидах. Ферменты расщепления углеводов содержатся в цитоплазме, а окисления жирных кислот – в митохондриях. В ядре локализованы ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в хлоропластах содержатся ферменты, участвующие в синтезе углеводов. Выделенные из клетки ферменты не утрачивают каталитические свойства. На этом основано широкое использование их в народном хозяйстве.
Значение ферментов.

Участие в процессах:

обмена веществ,

превращения энергии,

брожения,

питания

пищеварения

Участие в структурной

организации:

мембран,

генетического аппарата,

органоидов


ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ.

Тема: «Каталитическая активность ферментов в живых тканях».

Цель: сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умение работать с микроскопом, проводить опыты и объяснять результаты работы.

Работа №1.

Оборудование: микроскоп, предметное и покровное стёкла, стакан с водой, стеклянная палочка, пероксид водорода, лист элодеи.

Ход работы.

1. Приготовьте препарат элодеи, рассмотрите его под микроскопом и зарисуйте несколько клеток листа элодеи.

2. Капните на микропрепарат пероксид водорода и снова наблюдайте за состоянием клеток.

3. Объясните наблюдаемое явление. Ответьте на вопросы: какой газ выделяется из клеток листа? Почему происходит его выделение?

4. Капните каплю пероксида водорода на предметное стекло, рассмотрите её под микроскопом, опишите наблюдаемую картину. Сравните состояние пероксида водорода в листе элодеи и на стекле. Сделайте выводы.
Работа №2.

Оборудование: 3% раствор пероксида водорода, пробирки, пинцет, ткани растений (кусочки сырого и варёного картофеля) и животных (кусочки сырого и варёного мяса), песок, ступка пестик.

Ход работы.

1. Приготовьте 5 пробирок. Поместите в пробирки: №1- немного песка, №2 – кусочек сырого картофеля, №3 – кусочек варёного картофеля, №4 – кусочек сырого мяса, №5 – кусочек варёного мяса. Капните в каждую из пробирок немного3% раствора пероксида водорода. Понаблюдайте, что будет происходить в каждой из прбирок.

2. Измельчите в ступке кусочек сырого картофеля с небольшим количеством песка. Перенесите измельчённый картофель вместе с песком в пробирку и капните туда немного3% раствора пероксида водорода. Сравните активность измельчённой и целой растительной ткани.

3. Составьте таблицу, показывающую активность каждой ткани при различной обработке.

4. Объясните полученные результаты. Ответьте на вопросы:

  1. В каких пробирках проявилась активность фермента. Объясните почему.

  2. Как проявляется активность фермента в живых и мёртвых тканях? Объясните наблюдаемое явление.

  3. Как влияет измельчение ткани на активность фермента?

  4. Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?

  5. Как бы вы предложили измерить скорость разложения пероксида водорода?

  6. Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающий разложение пероксида водорода? Ответ обоснуйте.

Дополнительная информация. Эффективность фермента оценивается числом молекул субстрата, превращаемых ферментом за единицу времени – число оборотов. Каждая молекула фермента способна осуществлять от тысячи до миллиардов операций в минуту, при этом биоферменты не расходуются. Пример: 1 молекула каталазы расщепляет в 1 минуту более 5 млн. молекул пероксида водорода.
Работа №3. Влияние никотина на ферменты слюны.

Подготовительные операции: сварите крахмальный клейстер, смочите в нём кусочек бинта длиной 10-12 см, высушите его и принесите на занятие.

Оборудование: кусок накрахмаленного бинта, вата, спички, раствор йода в йодистом калии, стеклянная палочка, блюдце.

Ход работы.

1. Намотайте на спичку вату, смочите её слюной и напишите на бинте первую букву имени.

2. Подержите бинт между ладонями для того, чтобы его согреть.

3. Опустите бинт в блюдце с раствором йода, расправьте его стеклянной палочкой о объясните, что произошло.

4. Опыт повторите в следующем варианте: намотайте на спичку вату и попросите курильщика смочить её своей слюной; напишите первую букву его имени; проделайте те же операции, что и в предыдущем опыте.

5. Объясните, почему во втором случае опыт не всегда удаётся.

Какое значение имеет нагревание бинта между ладонями?

На какое органическое вещество крахмал является реактивом?


Андрианова И.А.


БЕЛКИ - ФЕРМЕНТЫ
Учебный материал
© nashaucheba.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации