Шарфунова И.Б. Пищевая химия - файл n1.doc

приобрести
Шарфунова И.Б. Пищевая химия
скачать (191.5 kb.)
Доступные файлы (2):
n1.doc898kb.11.06.2008 13:38скачать
n2.doc411kb.11.06.2008 13:39скачать

n1.doc

1   2   3   4   5   6   7   8

R-CH


NH2

В построении белков участвуют ? - аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа расположена у соседнего с карбоксильной группой атома углерода. Среди природных аминокислот (их около 150) выделяют 20 протеиногенных, которые входят в состав белков. В молекуле белка ? - аминокислоты связаны между собой пептидными связями.



-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-

H R O H R1 O H R2 O



Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Учитывая число возможных аминокислотных комбинаций, разнообразие белков практически безгранично, но не все они встречаются в природе. Общее число белков различных типов у всех видов живых организмов составляет порядка 1010 - 1012

Для белков кроме первичной структуры различают и более высокие уровни организации - вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами аминокислотных остатков -S-S- связей приобретают спиралевидную форму (? - структура) - вторичная структура белковой молекулы, ? - структурой обладает большая часть белков.

Водородные связи могут обеспечивать и соединение соседних полипептидных цепочек с образованием вторичной структуры другого типа - складчатой ? - структуры.

Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по- разному расположены в пространстве - это пространственное расположение получило название третичной структуры. В образовании третичной структуры кроме водородных связей большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные или шаровидные и фибриллярные или нитевидные белки.

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического взаимодействия, сил Вандер - Ваальса образуют сложные ансамбли. Образуется четвертичная структура белка.

Классификация. Существует несколько классификаций белков. По степени сложности белки делят на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот и протеиды - сложные белки - состоящие из белковой и небелковой групп.

Протеины по растворимости в отдельных растворителях классифицируются на:

а) альбумины - белки растворимые в воде – белок яйца , - овальбумин;

б) глобулины - растворяются в водных растворах солей (10 %)-

лактоглобулин молока, фазеолин фасоли;

в) проламины - растворяются в 60-80 % растворе этилового спирта - глиадин ржи и пшеницы, зеин кукурузы;

г) глютелины - растворяются только в растворах щелочей - глютенин пшеницы, оризенин риса.

Протеиды - подразделяются на:

Кроме того, существует классификация белков в соответствии с

выполняемыми ими биологическими функциями:

1) ферменты – белки, обладающие каталитической активностью;

2) транспортные - белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой (гемоглобин - кислород, липопротеиды - липиды из печени в другие органы);

3) пищевые и запасные - откладываются в семенах растений, потребляются на первых стадиях развития зародыша (глиадин пшеницы);

4)сократительные и двигательные - наделяют клетку или организм способностью сокращаться, изменять форму или передвигаться (миозин в сократительной системе скелетной мышцы);

5)структурные - выполняют опорную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность (кератин - белок, из которого состоят волосы, ногти, перья);

6)защитные - защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений (иммуноглобулины распознают проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки и нейтрализуют их);

7)регуляторные - участвуют в системе регуляции клеточной или физиологической активности (гормон инсулин);

8)имеется много других белков, функции которых довольно необычны, что затрудняет их классификацию (белки со свойствами антифриза - предохраняющие кровь рыб от замерзания в ледяной воде) .

Технологи имеют дело с ферментами, запасными белками и регуляторными, как ингибиторами ферментов.


    1. Белки как компоненты пищи


Значение белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами.

Первичный синтез полного набора протеиногенных аминокислот, необходимых для синтеза белков, осуществляется только в растениях. Для этого растения используют диоксид углерода, воду и нитраты в качестве источника азота. В организме животных и человека, первичный синтез аминокислот осуществляться не может. Для синтеза своих специфических белков животные и человек должны получать готовые аминокислоты в соотношениях, соответствующих аминокислотному составу их белков. Поэтому белки являются обязательным и незаменимым компонентом пищевого рациона.

Если белок не содержит в достаточном количестве хотя бы одной незаменимой аминокислоты, то такой белок считается неполноценным в питательном отношении, т.к. он не может обеспечить нормальный белковый обмен нашего организма.

В организме человека под влиянием ферментов протеиназ и пептидаз белки пищи в основном расщепляются до свободных аминокислот:

протеиназа пептидаза

белок-------------- пептиды -------------- аминокислоты

Аминокислоты всасываются в кровь, разносятся ко всем органам и расходуются на обновление белков организма. В организме человека каждые 150 дней происходит замена белков мышечной ткани, через каждые 10 дней - замена белков печени и крови.

Постоянный обмен и обновление осуществляется между тканевыми белками и фондом свободных аминокислот, образующихся в процессе переваривания пищи и поступающих в кровь.

О стационарном состоянии и целостности организма свидетельствует равновесие между скоростью синтеза и распада белков тела:

переваривание

Белки пищи фонд свободных белки тканей

аминокислот организма






СО2 Энергия

Выводимый азот

Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. При поступлении белков с пищей ниже нормы, в организме начинают распадаться белки тканей (печени, плазмы крови и т. д.), а образующиеся аминокислоты - расходоваться на синтез ферментов, гормонов и других, необходимых для поддержания жизнедеятельности организма биологически активных соединений. Для оценки степени обеспеченности человека белковой пищей используется показатель азотистого баланса. Он представляет собой разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством азота выводимого в виде конечных продуктов обмена, выраженными в одних и тех же единицах (г/сут.). Для взрослого здорового человека, потребляющего полноценные белки в необходимом количестве, характерно состояние азотистого равновесия и азотистый баланс равен нулю. Положительный баланс характерен для растущего организма и беременных женщин, отрицательный - для людей, пища которых бедна белком, для больных и людей пожилого возраста.

Пищевая ценность белка обуславливается:

а) его аминокислотным составом;

б) его усвояемостью.

Восемь аминокислот белка являются незаменимыми.
Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в 1 г.

идеального” белка (мг):

Изолейцин 40

Лейцин 70

Лизин 55

Метионин + цистин 35

Фенилаланин + тирозин 60

Триптофан 10

Треонин 40

Валин 50

Так как из метионина и фенилаланина в организме синтезируется цистин и тирозин, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых предшественниках.

Две аминокислоты являются частично заменимыми - аргинин и гистидин, т. к. в организме они синтезируются медленно. Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других.

Наиболее близки к идеальному животные белки. Большинство растительных белков имеет недостаточное содержание одной или даже двух, трёх незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы приблизительно 50 % лизина по сравнению с составом “идеального” белка.

Для характеристики биологической ценности белка используют показатель аминокислотный скор, позволяющий выявить так называемые лимитирующие аминокислоты.
Мг аминокислоты в 1 г.

исследуемого белка

скор =------------------------------------ x 100 %

мг аминокислоты в 1 г.

“идеального” белка

Определение лимитирующих аминокислот и степени их недостатка состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного “идеального” белка, т. е. белка полностью удовлетворяющего потребности организма. Все аминокислоты, скор которых составляет менее 100 %, считаются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором является главной лимитирующей аминокислотой (или первой).

Растительные белки усваиваются организмом хуже, чем животные: белки яиц и молока - на 96 %, белки хлеба - на 85 %, картофеля и бобовых - на 70 %. Это объясняется в значительной степени содержанием в растительных продуктах клетчатки, которая снижает усвояемость компонентов пищи.

Пониженная усвояемость растительных белков связана с тем, что оболочки растительных клеток, построенные из клетчатки и близких к ней полисахаридов, не разрушаются пищеварительными ферментами и тем самым препятствуют более полному использованию питательных веществ.

Полнота расщепления и утилизации белков в значительной степени зависит от характера и длительности термической обработки продукта, в котором они содержатся. Например, при высоких температурах в молоке, твороге разрушаются аминокислоты лизин и метионин. В результате заметно снижается усвояемость молочного белка - казеина. А белки куриного яйца расщепляются и утилизируются быстрее и полнее после их термической обработки.

Для взрослых достаточно 1-1,5 г. белка в день на 1кг. веса тела, что соответствует 85 г. (детям требуется больше). Учитывая, что растительные белки менее полноценны, чем животные, необходимо потреблять около 55 % белков животного происхождения от общего количества белков в рационе.

Основным источником животного белка в питании является мясо, рыба, затем молоко и молочные продукты. Основными источниками растительного белка являются хлеб и крупы.

Содержание белка в продуктах питания ,( % ):

Сыр 25

Горох, фасоль 22…23

Мясо 16…20

Яйца 13

Творог 14

Овсяная крупа, пшено 12

Макароны 10…11

Хлеб 5…8

Молоко 2,9

Рыба 17…25

Нарушение деятельности пищеварительного тракта приводит к попаданию в кровь пептидов. Они индивидуальны для каждого организма; для человека они чужеродны, в результате может возникнуть пищевая аллергия. Институт питания своими исследованиями показал, что некоторые пептиды могут находиться в крови долго и давать аллергическую реакцию. Например, непереносимость белка яиц у детей. Медики считают, что небольшое количество пептидов должно попадать в кровь, так как они осуществляют тренинг иммунной системы организма.

Велика роль белков в организме человека. Кроме того, каждая аминокислота в организме выполняет определённую функцию. Для примера рассмотрим функции отдельных аминокислот:

  1. аминокислоты глютаминовая, аспарагиновая, глицин - выполняют в организме роль регуляторов нервной системы мозга, они являются медиаторами: веществами, которые выступают в роли посредников при передаче нервных импульсов;

  2. тирозин при окислении дает продукты меланины, обеспечивающие окраску волос, глаз, цвет кожи и т. д. При нарушении системы окисления тирозина - заболевание альбинизм;

  3. цистин - радиопротектор, т. е. вещество, которое снижает повреждающее действие радиации.


2.3 Свойства белков и их превращения в технологических

процессах
Наиболее важными функциональными свойствами белков являются: гидратация, растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, пенообразование.

Гидратация

Белки связывают воду, т. е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объём.

Набухание - это самопроизвольный процесс поглощения низкомолекулярного растворителя высокомолекулярным веществом, сопровождающийся увеличением его массы и объёма. Набухание часто является начальным этапом растворения высокомолекулярных веществ. Различают ограниченное и неограниченное набухание.

При ограниченном набухании, объём и масса полимера достигают определенных значений и дальнейший контакт полимера с растворителем не приводит к каким-либо изменениям. Ограниченно набухший полимер называется студнем. Неограниченное набухание характеризуется отсутствием предела набухания, с течением времени полимер поглощает все большее количество жидкости и в результате набухание переходит в растворение.

Причиной набухания является диффузия молекул низкомолекулярного растворителя в высокомолекулярное вещество. Между макромолекулами полимера обычно имеются небольшие пространства, размер которых соизмерим с размером молекул растворителя. Благодаря этому молекулы низкомолекулярной жидкости достаточно быстро проникают между макромолекулами, раздвигая цепи.

В большинстве случаев набухание включает не только простую диффузию молекул жидкости в полимер, но и сольватацию макромолекул.

Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе молекулы и расположенные на ее поверхности гидрофильные группы (-CONH-, -NH2, -COOH) притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная оболочка препятствует агрегации, а, следовательно, способствует устойчивости растворов белка и препятствует их осаждению.

Чем ниже относительная гидрофобность белков (т.е. ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно, выше растворимость. Кроме того, растворимость белков зависит от pH среды и присутствия солей.

При pH, соответствующем изоэлектрической точке, белки имеют наименьшую растворимость, т. к. суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы не отталкиваются. В кислой и щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (H+ и OH-) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде вследствие подавления диссоциации карбоксильных (-COOH) групп, и заряженных отрицательно в щелочной среде за счет подавления диссоциации основных (-NH2) групп.

При добавлении к белковым растворам небольших количеств солей растворимость увеличивается, т. к. ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок - белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание).

Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов. В напитках применяются белки с высокой растворимостью, в изделиях из муки - с низкой, незначительное количество растворимого белка должно содержаться в текстурированных белковых продуктах, зерновых, приготовленных высокотемпературной экструзией, и макаронных изделиях.

При использовании белков в качестве обогатителей, наполнителей, аналогов мясных и рыбных изделий большое значение имеют такие свойства белков, как ограниченная степень набухания, размер частиц, водо- и жиросвязывающая способность, образование вязко-упругоэластичных масс и гелей.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не обладают текучестью, они упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина - набухший в воде белок пшеничной муки (глиадин и глютенин). Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество пшеничной муки (ее хлебопекарные свойства).

Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и др.) повышает выход продуктов, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру.

Высокая жироудерживающая способность характеризуется адсорбцией жира гидрофобными группами в белке и обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются в практике получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп белка к воде, а гидрофобных к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок или гомогенизаторов. На основе жироэмульгирующих свойств растительные и животные белки применяются в производстве низкокалорийных маргаринов, майонезов, паст, мясных продуктов.

Пенообразование - способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ. Такие системы называются пенами. Пузырьки газа в пенах имеют большие размеры, форму многогранников и отделены друг от друга очень тонкими слоями жидкой дисперсионной среды. Пенообразующие вещества с длинной молекулярной цепью, в данном случае - белки, адсорбируясь на границе вода-воздух, образуют высоковязкую структурированную пленку, препятствующую стеканию жидкости. В этом случае толщина слоя жидкости между пузырьками газа уменьшается медленно и пена может существовать длительное время. Здесь используется способность белков понижать поверхностное натяжение на границе раздела жидкость-газ.

Для получения пен применяют обычно метод встряхивания или перемешивания, например, при приготовлении вспененных кондитерских изделий (пастила, зефир, суфле). Образование пенообразной структуры теста при его брожении в производстве хлеба или при термическом разложении химических разрыхлителей имеющем место при изготовлении мучных кондитерских изделий (бисквиты, печенье), - это примеры конденсационного метода получения пен.

С целью обеспечения стабильности технологического процесса, улучшения качества и расширения ассортимента пищевых изделий осуществляют регулирование функциональных свойств белков.

Регулирование свойств белков достигается физико-химическим, ферментативным или химическим воздействием, например, растворение белков в кислоте, щелочи или основании, термоденатурация, воздействие протеазами, дезаминирование, ацилирование аминогрупп янтарным, уксусным и другими ангидридами. Функциональные свойства белков изменяются за счет обработки их веществами липидной, углеводной природы или минеральными веществами.

Превращение белков в технологических процессах

Денатурация - сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов происходит изменение нативной пространственной структуры белковой макромолекулы. Такими внешними факторами являются температура, механическое воздействие, химические реагенты. Первичная структура и химический состав белка при этом не изменяются. При денатурации изменяются физические свойства белка: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется его биологическая активность. Меняется форма белковой молекулы, происходит агрегирование. В тоже время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белок протеолитических ферментов.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белка. Степень тепловой денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева, влажности. Сушка зерна, бланширование растительного сырья, выпечка хлеба, варка мяса, рыбы, кипячение молока сопровождается тепловой денатурацией белка.

Данный вид превращений относится к полезным, т. к. он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека и обуславливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белка может быть различной, то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-1200 C и более приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, углекислого газа и ряда более сложных соединений небелковой природы. Среди продуктов термического распада белка встречаются соединения, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, птице, яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть, от незначительного до летального.

Некоторые особенности имеет денатурация белков в растворах.

Если мы имеем дело с белковыми растворами (производство напитков, молока), то денатурация начинается с дегидратации белковой молекулы и перехода ее в состояние суспензоида, т. е. происходит превращение гидрофильного золя в гидрофобный. Денатурированные белки удерживаются в суспендированном состоянии благодаря собственным электрическим зарядам, которые не позволяют сближаться отдельным молекулам белка. Денатурация растворов внешне характеризуется появлением мути. Когда силы молекулярного притяжения преодолевают силы электростатического отталкивания мицелл, дегидратированные мицеллы слипаются и образуют крупные хлопья, наступает вторая стадия - собственно коагуляция. Денатурация в растворах имеет обратимый характер, может происходить при любом значении pH. Коагуляция - необратимый процесс, легче всего протекает вблизи изоэлектрической точки.

Денатурацию белков в растворах вызывает нагревание, действие кислот, щелочей, ионов тяжелых металлов, органических растворителей и т. д. Коагуляция белка является важным процессом, способствующим повышению стойкости напитков. Наиболее интенсивно она идет на стадии кипячения сусла, тепловой обработки вина, на стадии разваривания в производстве спирта. При производстве кисломолочной продукции наблюдается кислотная коагуляция казеиновых фракций белков молока. Эти же белки свертываются под действием сычужного фермента, используемого при производстве творога и сыров.

Гидролиз белков под действием ферментов. Важное значение в технологии имеет расщепление белков под действием соответствующих ферментов на пептиды и, в конечном счёте, на аминокислоты.
RCONHR/ + H2O протеаза RCOOH + H2NR/




пептидная

связь

R, R/ - остатки аминокислот, ди- или полипептидов.

При замесе теста в нем ограниченно идет протеолиз белка под действием протеаз муки. С одной стороны, этот процесс оказывает большое влияние на разжижение теста, расслабление его структуры и, в конечном итоге,. на форму и расплываемость готового хлебного изделия. С другой стороны, протеолиз дает в тесте некоторое количество аминокислот, которые играют важную роль в образовании цвета корочки хлеба.

Процесс гидролиза белка происходит при созревании мяса, сыра, положительно влияя на его вкус, запах, усваиваемость организмом.


Гниение белка

Под действием гнилостных бактерий распад белка идет значительно глубже, аминокислоты разрушаются до аммиака, азота и белковых ядов - индола, скатола, меркаптана. Этот процесс называется гниением белков.

Гнилостные бактерии бывают аэробные и анаэробные. Последние встречаются в мясных и рыбных консервах с нарушенным режимом стерилизации. Примером может служить палочка бутулинус, выделяющая сильнейший токсин (микробный яд).

При наличии в молоке гнилостных бактерий и микрококков - происходит распад белков молока и появляется неприятный горький привкус.

Превращения аминокислот

Реакция меланоидинообразования.

При температуре от 40-600C до 1000C со значительной скоростью протекает взаимодействие белков или продуктов их гидролиза (полипептидов, аминокислот) с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темно-окрашенных продуктов - меланоидинов.

t0

Аминокислота + Восстанавливающий сахар Меланоидины.
Эта реакция является причиной не только потемнения пищевых продуктов, появления приятного, свойственного им запаха и вкуса, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Реакция меланоидинообразования является причиной получения окрашенной корки хлеба при выпечке, цвета топленого молока, цвета темного солода при сушке и т. д.

Химизм реакции и факторы, на неё влияющие рассматриваются в теме «Углеводы».

Образование меланинов. При окислении аминокислоты тирозина кислородом воздуха под действием фермента полифенолоксидазы образуются темноокрашенные соединения меланины. Темный цвет ржаного хлеба, потемнение макарон в процессе сушки, потемнение разрезанных овощей и фруктов (картофель, яблоко) связаны именно с этим процессом.

Тирозин + O2 полифенолоксидаза Меланины.

Механизм реакции до конца не изучен, известны лишь первые этапы синтеза меланинов. Свободные аминокислоты, образовавшиеся при гидролизе белка, могут подвергаться самостоятельному распаду.

Дезаминирование и декарбоксилирование аминокислот. В зависимости от условий прохождения эти реакции могут привести к образованию из аминокислот большого количества безазотистых соединений. Эти процессы идут при производстве напитков, сыров и способствуют образованию специфического аромата и вкуса. Так, в результате восстановительного дезаминирования аминокислот, образуются жирные кислоты:

+2H+

R - CH - COOH R - CH2 - COOH + NH3
NH2

Гидролитическое дезаминирование аминокислот вызывает образование оксикислот:

+H2O

R - CH - COOH R - CH - COOH + NH3




NH2 OH

При окислительном дезаминировании аминокислот, возникают кетокислоты:

O

+1/2 O2

R - CH - COOH R - C - COOH + NH3




NH2

В данном случае реакция идет в два этапа через образование иминокислоты:

-2H

R - CH - COOH R - C - COOH




NH2 NH

иминокислота

NH +H2O

R - C - COOH R - CO - COOH + NH3
В результате последующего декарбоксилирования из кетокислоты может образоваться альдегид:

-CO2

R - CO - COOH R - CHO + CO2
Аминокислоты принимают участие в образовании сивушных спиртов:
-CO2 -NH2

H2C - NH2 R - CH2OH

+H2O

R

амин спирт

2R - CH - COOH

-NH2 -CO2

NH2 R - CH - COOH R - CH2OH

+H2O

OH

оксикислота спирт


2.4 Ферменты
Ферментами называются сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость химической реакции. Молекула фермента может состоять только из белка или из белковой и небелковой частей. Небелковая часть называется кофактором или простетической группой. Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активным центром ферментов. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов, или ионы металлов.

Механизм действия ферментов состоит в образовании комплекса между ферментом и субстратом, который вступает в химическую реакцию, после чего образовавшийся комплекс фермента с продуктом распадается до исходного фермента и продукта.

E + S ES P + E

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату. Их отличает огромная сила каталитического действия и высокая лабильность. Эффективность действия ферментов зависит от ряда факторов: температуры (оптимальная температура 30-500C); специфических веществ - активаторов и ингибиторов; pH среды.

Известно около 3 тысяч различных ферментов. По современной классификации их делят на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы - катализуют окисление и восстановление химических веществ. Например, липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщенные жирные кислоты и их сложные эфиры. Может являться причиной прогоркания муки и крупы. Полифенолоксидаза окисляет кислородом воздуха аминокислоту тирозин с образованием темноокрашенных соединений - меланинов.

2. Трансферазы - катализуют перенос различных групп от одной молекулы к другой.

3. Гидролазы - катализуют гидролитическое расщепление сложных органических соединений.

Карбогидразы - катализируют гидролиз полисахаридов (амилазы, ? - глюкозидаза (мальтаза), ? - фруктофуранозидаза (сахараза) и др.).

Протеазы - катализируют гидролиз белковых веществ (протеиназы и пептидазы).

Липазы - катализируют гидролиз липидов.

4. Лиазы - катализируют отщепление от субстратов негидролитическим путем определенных групп.

5. Изомеразы - катализируют структурные изменения в пределах одной молекулы.

6. Лигазы (синтетазы) - катализируют образование связей C-O, C-S, C-N, C-C.

Наибольшее значение в технологии имеют ферменты гидролазы и оксидоредуктазы. Ферментные препараты широко используются в отраслях пищевой промышленности, что позволяет интенсифицировать технологические процессы, улучшать качество готовой продукции, увеличивать ее выход и экономить ценное пищевое сырье.


2. 5 Методы определения белков
Обычно количество белка в продуктах рассчитывают по белковому азоту. Количество азота чаще всего определяют по методу Кьельдаля, являющегося для биологических объектов арбитражным.

Метод Кьельдаля основан на минерализации навески продукта при нагревании с кислотой в присутствии индикаторов.

NH2

R - CH + H2SO4 CO2 + SO2 + H2O + NH3

COOH
2NH3 + H2SO4 (NH4)2SO4

На следующей стадии раствор сульфата обрабатывается раствором щелочи, при этом аммиак освобождается и улавливается титрованным раствором кислоты. Избыток серной кислоты оттитровывается щелочью NaOH.

Методом Кьельдаля определяют количество общего азота в продукте. Условность метода в том, что не весь азот в пищевых продуктах находится в форме белка.

Существуют также методы определения белка по их способности поглощать особые краски.

Биуретовый метод. Биуретову реакцию дают полипептидные связи. Производное мочевины биурет, образует в щелочном растворе CuSO4 окрашенные комплексные соединения. Интенсивность окрашивания пропорциональна содержанию пептидных связей. Этот метод является не только качественной реакцией на белок, но можно с его помощью определить и количество белка в продукте.

Для определения аминокислотного состава белка используют методы:

1) Ионообменной хроматографии на колонках;

2) Газожидкостной хроматографии;

3) Жидкостной хроматографии высокого давления

и другие.
Контрольные вопросы:
1. Какие уровни организации структуры присущи белковой молекуле и, какими связями они поддерживаются?

2. Какова роль белков в питании человека? Что такое азотистый баланс и, какие его виды могут наблюдаться в организме?

3. Что включают в себя понятия пищевая и биологическая ценность белков? Как определяется биологическая ценность белков?

4. Какова специфическая роль отдельных аминокислот в организме?

5. Перечислите основные функциональные свойства белков. Какова их роль в технологических процессах производства пищевых продуктов?

6. Какие превращения претерпевают белки в технологических процессах? Охарактеризуйте их.

7. Каким превращениям могут подвергаться аминокислоты в технологических процессах? Как это влияет на качество пищевых продуктов?

8. Какие методы качественного и количественного определения белков Вы знаете?


3 УГЛЕВОДЫ
3.1 Классификация, строение и свойства углеводов.

3.2 Углеводы как компоненты пищи.

3.3 Функции углеводов в пищевых продуктах и их превращения в технологических процессах.

3.4 Методы определения углеводов.
3.1 Классификация, строение и свойства углеводов
Углеводы - обширный класс органических соединений, образующихся в растениях в ходе фотосинтеза благодаря ассимиляции хлорофиллом углекислого газа воздуха под действием солнечных лучей.

Все углеводы делятся на простые и сложные. Простыми (моносахаридами, моназами) называют углеводы, которые не способны гидролизоваться с образованием более простых соединений. Обычно их состав отвечает формуле CnH2nOn. Сложные углеводы (полисахариды, полиозы )- углеводы, способные гидролизоваться на более простые, подразделяются на низкомолекулярные - олигосахариды и высокомолекулярные.



Углеводы


моносахариды




гексозы пентозы олигосахариды полисахариды

глюкоза арабиноза сахароза 2 порядка

фруктоза рибоза мальтоза крахмал

галактоза ксилоза лактоза клетчатка

целлобиоза гликоген

пектиновые в-ва

слизи

Моносахариды обычно содержат от 3 до 9 атомов углерода, причем наиболее распространены пептозы и гексозы. По функциональной группе они делятся на альдозы и кетозы.

Олигосахариды или полисахариды 1 порядка, молекулы которых содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями.

Полисахариды 2 порядка, их можно разделить на две группы: гомополисахариды, состоящие из моносахаридных единиц только одного типа, и гетерополисахариды, для которых характерно наличие двух и более типов мономерных звеньев.

Рассмотрим свойства наиболее важных углеводов.

Глюкоза (декстроза, виноградный сахар) C6H12O6 в свободном виде содержится в зеленых частях растений, в семенах, различных фруктах и ягодах, мёде, входит в состав крахмала, клетчатки, сахарозы и др. полисахаридов. Хорошо растворима в воде, в водном растворе находится в нескольких таутомерных формах. Гигроскопична, притягивает влагу, при относительной влажности воздуха 85% и более. Глюкоза сбраживается дрожжами.

Фруктоза (левулеза, плодовый сахар) C6H12O6 в свободном состоянии содержится в зеленых частях растений, нектаре цветов, семенах, меде, входит в состав сахарозы, инулина. Растворимость в воде выше, чем у глюкозы и сахарозы, очень гигроскопична, начинает притягивать влагу уже при относительной влажности воздуха 45-50%. Сбраживается дрожжами.

Сахароза (тростниковый, свекловичный сахар) C12H22O11 - молекула сахарозы состоит из остатков Д- глюкозы и Д- фруктозы, причем глюкоза находится в ?- пиранозной, а фруктоза - в ?- фуранозной форме. Содержится в листьях, стеблях, семенах, плодах, клубнях растений, в наибольших количествах - в сахарной свекле и сахарном тростнике. Хорошо растворима в воде, растворы сахарозы преломляют световые лучи и показатель преломления зависит от концентрации раствора. После гидролиза сбраживается дрожжами. Негигроскопична.

Мальтоза (солодовый сахар) C12H22O11. Молекула мальтозы состоит из двух остатков глюкозы - ?-глюкозидглюкоза. Образуется при расщеплении крахмала, содержится в проросшем зерне. Растворима в воде, сбраживается дрожжами после гидролиза.

Лактоза (молочной сахар) C12H22O11 - ?-галактозидоглюкоза, при гидролизе образует глюкозу и галактозу. Содержится в молоке животных. Не сбраживается дрожжами, но сбраживается молочнокислыми бактериями.

Моно- и дисахариды имеют сладкий вкус, за что получили название сахаров, но степень их сладости неодинакова.

Относительная сладость сахаров в условных единицах:

сахароза - 100, галактоза - 32, фруктоза - 180, мальтоза - 32,

глюкоза - 74, лактоза - 16.

Крахмал - резервный полисахарид, главный компонент зерна, картофеля. В растениях он находится в виде зерен, размер, форма и химический состав которых, различны в разных культурах. Крахмал (C6H10O5)n смесь полимеров двух типов, построенных из остатков ? - Д-глюкопиранозы: амилозы и амилопектина. Их содержание в крахмале зависит от культуры и колеблется от 17 до 24% амилозы и 76-83% амилопектина.

Амилоза - линейный полимер, в котором остатки глюкопиранозы связаны ? - 1,4 связями в неразветвленную цепочку. Молекулярная масса амилозы 3·105 - 1·106. Растворима в воде, окрашивается раствором йода в синий цвет.

В молекуле амилопектина глюкозные остатки соединены ?-1,4 и ? - 1,6 связями, образуют разветвленную структуру. Молекулярная масса амилопектина достигает сотен миллионов. Растворяется в воде лишь при нагревании под давлением, йодом окрашивается в фиолетовый цвет.

Клетчатка (целлюлоза) - самый распространенный высокомолекулярный полимер, это основной компонент и опорный материал клеточных стенок растений (в древесине - 50%). Молекула клетчатки (C6H10O5)n имеет линейное строение и состоит из 2000-3000 остатков ? - Д - глюкопиранозы, связь между ними ? - 1,4. Молекулы клетчатки с помощью водородных связей объединены в мицеллы (пучки), состоящие из параллельных цепей. Клетчатка нерастворима в воде и в обычных условиях не гидролизуется кислотами.

Пектиновые вещества содержатся во многих плодах, ягодах, клубнях и стеблях растений. Они являются составной частью растительной ткани, входят в состав клеточных стенок, клеточного сока и по мере созревания плодов накапливаются в межклеточном пространстве. Основу всех пектиновых веществ составляет метоксилированная (гр. CH3O-) полигалактуроновая кислота, которая построена из 8-10 остатков, Д - галактуроновой кислоты. Кроме того, в состав молекулы пектина входят L - арабиноза, Д - галактоза и Д - рамноза. В период роста растений в незрелых плодах пектиновые вещества находятся в виде протопектина. Протопектин представляет собой сложный комплекс, в состав которого кроме пектиновых веществ входят ионы кальция и магния, целлюлоза и фосфорная кислота. Он гидролизуется до пектина под действием кислот и щелочи или фермента протопектиназы при созревании плодов.
3.2 Углеводы как компоненты пищи
Углеводы играют исключительно важную роль в питании человека и основным их источником являются растительные продукты. Они выполняют в организме ряд функций.

Физиологическое значение углеводов:

1) Они являются главным источником энергии для человеческого организма, необходимой для жизнедеятельности всех клеток, тканей и органов, особенно - мозга, сердца, мышц. Энергия в организме освобождается в результате биологического окисления углеводов (а также жиров и, в меньшей степени, белков). Эта энергия аккумулируется в виде богатого энергией соединения - аденозинтрифосфорной кислоты.

2) Углеводы являются пластическим материалом. Так, соединительная ткань содержит мукополисахариды, в состав которых входят углеводы и их производные.

3) Регуляторная функция углеводов разнообразна. Они противодействуют накоплению кетоновых тел при окислении жиров.

4) Ощущение сладкого, воспринимаемое рецепторами языка, тонизирует центральную нервную систему.

5) Некоторые углеводы и их производные обладают биологической активностью, выполняя в организме специализированные функции. Например, гепарин предотвращает свертывание крови в сосудах, шалуроновая кислота препятствует проникновению бактерий через клеточную оболочку и т. д.

6) Важна роль углеводов в защитных реакциях организма. Так глюкуроновая кислота соединяясь в печени с некоторыми токсичными веществами, образует нетоксичные сложные эфиры, которые растворяются в воде и удаляются с мочой.

В зависимости от участия в обмене веществ углеводы условно можно разделить на две группы:

Усваиваемые углеводы дают организму 50-60% от общего числа калорий, несмотря на небольшой энергетический коэффициент: 1 г. - 4 ккал. Суточная потребность взрослого человека в усваиваемых углеводах составляет 360-400 г., в том числе 50-100 г. сахаров. Оптимальное содержание пищевых волокон в суточном рационе - 20-25 г., в том числе клетчатки и пектина - 10-15 г.

Рассмотрим физиологическое значение в организме отдельных усваиваемых углеводов.

Глюкоза - единственный углевод, который циркулирует в крови, важнейшим потребителем глюкозы является мозг. Содержание глюкозы в организме зависит от количества углеводов в рационе, ее нормальный уровень в крови составляет 80-100 мг./100мл. и регулируется гормоном поджелудочной железы - инсулином. Снижение содержания сахара в крови вызывает нарушения поведения, бред, потерю сознания и, в конечном счете, структурные повреждения мозга, приводящие к смерти. При недостатке глюкозы ее запасы могут компенсироваться за счет расщепления сахарозы, крахмала, других полисахаридов. Накопление глюкозы в крови до 200-400 мг./100мл. приводит к перенапряжению гормональной системы, инсулин начинает вырабатываться в недостаточном количестве, в моче появляется сахар, что свидетельствует о возникновении заболевания - сахарного диабета.

Фруктоза - наиболее благоприятный в гигиеническом отношении углевод: для своего усваивания не требует инсулина, не является фактором увеличения концентрации сахара в крови, не вызывает кариес зубов в отличие от глюкозы и сахарозы, обладает большей сладостью.

Сахароза выполняет только энергетическую функцию, но при этом вызывает очень быстрое увеличение содержания глюкозы в крови и препятствует транспорту холестерина.

Лактоза способствует развитию в желудочно-кишечном тракте молочнокислых бактерий, являющихся антагонистами гнилостной и патогенной микрофлоры. Однако у некоторых людей отсутствует или недостаточна активность фермента лактазы, гидролизирующего лактозу, поэтому они страдают непереносимостью молока.

Пентозы (рибоза, дезоксирибоза) участвуют в обменных процессах, входят в состав ДНК и РНК.

Крахмал - основной источник углеводов для организма, в нативном состоянии не усваивается, т. к. защищен клеточной стенкой - клетчаткой, а подвергается перевариванию после термической обработки. Крахмал усваивается медленнее других углеводов, поскольку предварительно должна пройти его деполимеризация - гидролиз до глюкозы, поэтому потребление крахмала не приводит к быстрому увеличению содержания глюкозы в крови.

Пищевые волокна также обладают определенной пищевой ценностью, хотя и не усваиваются организмом человека, т. к. он не продуцирует ферментов, необходимых для их расщепления.

Клетчатка нормализует деятельность полезной микрофлоры кишечника, способствует нормальному продвижению пищи по желудочно-кишечному тракту, тем самым, препятствуя задержке каловых масс в толстой кишке. Это имеет важное значение в профилактике рака толстой кишки. Клетчатка способствует выведению из организма холестерина, создает чувство насыщенности. Дефицит клетчатки, в рационе способствует ожирению, развитию желче- каменной болезни, сердечно-сосудистых заболеваний. Вместе с тем избыток клетчатки снижает усваиваемость пищевых веществ, особенно некоторых витаминов и минеральных веществ.

Пектиновые вещества выводят из организма многие токсичные вещества: продукты жизнедеятельности микроорганизмов, тяжелые металлы, радионуклиды.
3.3 Функции углеводов в пищевых продуктах и их превращения в технологических процессах
Углеводы широко распространены в пищевых продуктах. Они составляют основу растительных продуктов. Углеводы выполняют в продуктах разнообразные функции.

Функции моносахаридов и олигосахаридов в пищевых продуктах:

1) Гидрофильность обусловлена наличием многочисленных OH - групп. Они взаимодействуют с молекулой воды посредством водородной связи, приводя, таким образом, к сольватации и/или к растворению сахаров и многих их полимеров. Эффект связывания воды зависит от структуры сахара. Например, фруктоза более гигроскопична, чем Д - глюкоза, хотя они имеют одинаковое количество гидроксильных групп.

Это их свойство используется в технологии. Если в изделиях не должно содержаться большое количество адсорбированной влаги (например, пекарские замороженные изделия, карамель) целесообразно использовать сахара - мальтозу, лактозу (с низкой гигроскопичностью). В других случаях, чтобы не происходила потеря влаги при хранении, применяют гигроскопичные сахара - зерновые сиропы, фруктозные сиропы, инвертный сахар (помадные конфеты, пекарские изделия).

2) Связывание ароматических веществ. Для многих пищевых продуктов, при получении которых используются разные виды сушки, углеводы являются важным компонентом для сохранения цвета и летучих ароматических веществ. Сущность этого заключается в замене взаимодействия сахар – вода на взаимодействие сахар - ароматическое вещество:

сахар - вода + ароматическое вещество сахар - ароматическое вещество + вода

В большей степени способность к связыванию ароматических веществ выражена у дисахаридов, по сравнению с моносахаридами. Очень хорошими фиксаторами ароматобразовании па являются циклодекстрины.

3) Участие в образовании продуктов неферментативного потемнения и ароматических веществ.

4) Сладость.

Функции полисахаридов в пищевых продуктах.

Структурно-функциональные свойства полисахаридов.

Полисахариды, присутствующие в пищевых продуктах, выполняют важную функцию в обеспечении их качества и структуры - обеспечение твердости, хрупкости, плотности, загустевания, вязкости, липкости, или гелеобразующей способности. Именно благодаря полисахаридам образуется структура пищевого продукта - мягкая или хрупкая, набухшая или желеобразная.

Превращения углеводов в технологических процессах.

Углеводы при хранении пищевого сырья, его переработке в готовые продукты претерпевают разнообразные и сложные превращения.

Из этих превращений необходимо в первую очередь отметить:

1) структурно-механические;

2)физические и физико-химические;

3) химические;

4) ферментативные.
1. Структурно-механические изменения.

Подвергаются полисахариды - крахмал, целлюлоза. Происходят на стадии дробления (зерно, картофель, виноград), прессования (виноград, плодово-ягодное, ароматическое сырьё). В зависимости от технологии производства тех или иных продуктов цель этих операций различна: подготовка сырья к осахариванию, извлечение экстрактивных веществ и т. д.

Примером может служить разрушение крахмальных зерен при помоле зерна в муку. При нарушении структуры зерен крахмала увеличивается их водопоглотительная способность, атакуемость амилазами и это оказывает влияние на качество готовой продукции. Показатель крупнота частиц является гостовским для муки и является важнейшим показателем характеризующим «хлебопекарные» свойства муки.

2. Физические и физико-химические изменения.

Связаны с процессами растворения простых сахаров, поглощением воды крахмалом (набухание крахмальных зерен), частичным растворением гемицеллюлоз, пектиновых веществ, клейстеризацией крахмала, диффузией (распространение одной жидкости в другой) и осмосом (через полупроницаемую перегородку) при извлечении экстрактивных веществ водно - спиртовыми растворами.

3. Химические изменения.

В основном подвергаются простые сахара (моно - или ди -).

Основными химическими превращениями являются: реакции карамелизации, меланоидинообразования, оксиметилфурфурольное разложение гексоз, реверсия и инверсия сахаров.

4. Ферментативные изменения.

Основные ферментативные изменения углеводов включают гидролиз, дыхание, брожение.

Физические и физико-химические превращения углеводов.

Клейстеризация крахмала.

Крахмал является важным компонентом пищевых продуктов, исполняя роль загустителя и связывающего агента. В одних случаях он присутствует в сырье, которое перерабатывается в пищевые продукты (например, хлебобулочные изделия). В других его добавляют для придания продукту тех или иных свойств - он используется широко при производстве пудингов, концентратов супов, киселей, соусов, салатных приправ, начинок, майонеза; один из компонентов крахмала - амилоза - используется для пищевых оболочек и покрытий.

Крахмальные зерна при обычной температуре не растворяются в воде, но в ходе технологической обработки под действием влаги и тепла они способны адсорбировать влагу и набухать, образуя вязкий коллоидный раствор. При его охлаждении образуется устойчивый гель. Этот процесс получил название клейстеризации крахмала.

При набухании происходит повышение осмотического давления внутри зерна, а вызываемый этим давлением приток воды в определенном температурном интервале приводит к разрыву оболочки крахмального зерна и нарушению его целостности. Для крахмального клейстера характерны - беспорядочное расположение макромолекул и потеря кристаллической структуры.

Температура клейстеризации зависит в основном от природы крахмала, величины зерен, наличия в воде солей и других факторов. Для пшеничного крахмала температура клейстеризации 54-620C ржаного – 50-55 оС, кукурузного - 65-750C. Как правило, большие крахмальные зерна клейстеризуются при более низкой температуре, чем мелкие.

Связывающие воду агенты тормозят клейстеризацию крахмала, поскольку они связывают воду и уменьшают количество воды, доступное для участия в клейстеризации.

Высокие содержания сахара уменьшают скорость клейстеризации. Дисахариды являются более эффективными с точки зрения замедления клейстеризации, чем моносахариды. Кроме того, сахара уменьшают силу крахмальных гелей, играя роль пластификатора и вмешиваясь в образование зон связывания.

Жиры, которые могут образовывать комплексы с амилозой, тормозят набухание крахмальных зерен и препятствуют доступу воды в гранулу.

Благодаря нейтральному характеру крахмала низкие концентрации солей, как правило, не оказывают влияния на клейстеризацию или образование геля.

Кислоты присутствуют во многих продуктах, где используется крахмал в качестве загустителя. Однако большинство пищевых продуктов имеет pH в области 4-7, и эти концентрации ионов H+ не оказывают большого внимания на набухание крахмала и его клейстеризацию.

При низких значениях pH (салатные приправы, фруктовые начинки) имеет место интенсивный гидролиз крахмала с образованием незагустевающих декстринов. Поэтому в кислых продуктах целесообразнее использовать в качестве загустителя модифицированные поперечно-сшитые крахмалы. Вследствие большого размера их молекул снижение вязкости в результате гидролиза становится мало ощутимым.

При производстве замороженных пищевых продуктов, в которых крахмал, выполняет роль загустителя, необходимо считаться с возможностью ретроградации амилозы в процессе оттаивания. Если используется обычный крахмал, то при оттаивании изделия приобретают волокнистую или зерноподобную структуру. Предпочтительнее для таких изделий использовать восковидный кукурузный крахмал, который практически не содержит амилозы, или фосфатные поперечно-сшитые крахмалы.

Явление ретроградации крахмала - это процесс обратный процессу клейстеризации крахмала. В процессе хранения клейстеризованного крахмала происходит частичное восстановление его кристаллической структуры, сопровождающееся выделением некоторого количества воды. Именно с процессом ретроградации связывают черствение хлебных изделий. Для замедления и предотвращения черствения в таких изделиях целесообразно использовать в качестве добавок жиры или ПАВы, которые образуют комплексы с амилозой и тормозят упорядочение ее молекул. Эффект черствения может быть частично реверсирован в хлебе прогревом и смачиванием водой (освежение хлеба). При этом в результате термического воздействия имеет место частичный возврат к более аморфной структуре, и текстура изделия становится мягче.

Студнеобразующая способность пектиновых веществ.

При нагревании в водной среде и последующем охлаждении пектиновые вещества в присутствии сахара и кислоты обладают свойством образовывать студни, что широко используется в кондитерской промышленности при производстве фруктовых и желейных масс. Это свойство связано со способностью пектиновых веществ, образовывать в застудневающей системе пространственную сетку.

Рассмотрим механизм студнеобразования. В растворе вокруг частиц пектина образуется гидратная оболочка, в результате чего частицы не соприкасаются друг с другом. Кроме того, в растворе происходит диссоциация карбоксильных групп полигалактуроновых кислот, и частицы пектина приобретают отрицательный заряд, благодаря этому они взаимно отталкиваются.

Для образования студневого каркаса необходимо, прежде всего, ослабить или устранить силы электростатического отталкивания. Присутствие в растворе кислоты, более диссоциированной, чем полигактуроновая, снижает степень диссоциации пектина, т. е. уменьшает электрический заряд его частиц.

Одновременно под влиянием сахара происходит дегидратация частиц пектина и на них появляется некоторое количество оголенных участков, лишенных полярности. Образование структурного каркаса и происходит при сцеплении отдельных частиц по дегидратированным участкам за счет сил межмолекулярного взаимодействия. Укрепление каркаса осуществляется за счет водородных связей между карбоксильными и гидроксильными группами смежных цепей пектиновых молекул. В результате такого взаимодействия между пектиновыми частицами образуется ячеистая структура, пронизывающая всю массу.

Данный механизм описан в литературе, как «сахарно-кислотное» желирование. Он протекает при содержании сухих веществ в среде не менее 55% и pH 3,0.

Низкоэтерифицированные пектины могут образовывать гели в отсутствии сахаров, но требуют присутствия бивалентных катионов (например, Ca2+). Добавка ионов кальция вызывает образование кальциевых мостиков, соединяющих молекулы пектина. Однако, при передозировке кальция может происходить тесное сближение пектиновых цепочек, в результате чего пространственная структура не образуется. Кроме того, может иметь место выпадение в осадок пектината кальция. Гели этого типа используют в безсахарных или низкосахарных диетических джемах, желе и т. д. Низкоэтерифицированный пектин менее чувствителен к pH среды.

Химические превращения.

Карамелизация сахаров.

Нагревание моно- и дисахаридов при температуре 1000C и выше приводит к изменению их химического состава, повышается цветность продуктов. Глубина этих процессов зависит от состава сахаров, их концентрации, степени и продолжительности теплового воздействия, pH среды, присутствия примеси. В пищевой промышленности особое значение имеет карамелизация сахарозы, глюкозы и фруктозы, особенно чувствительна к нагреванию фруктоза.

Карамелизация основана на реакциях дегидратации и конденсации, при которых молекула сахара (моно- и ди-) теряет воду, в результате образуются буроокрашенные вещества, называемые карамелями.

Основные химические изменения сахаров, происходящие под влиянием нагревания в кислой и нейтральной средах, протекают по следующей схеме:

Продукты конденсации

(реверсии)




Сахароза Моносахариды Ангидридосахара Оксиме-

тилфурфурол



красящие левулиновая,

гуминовые вещества муравьиная кислоты
После гидролиза сахарозы и образования глюкозы и фруктозы начинается их разложение с отщепления молекулы воды от двух гидроксилов сахара. При этом в молекуле образуется второй кислородный мостик, образующиеся производные называются ангидридами сахаров.

CH2OH H2C O

OH

OH O -H2O О

OH

OH OH




OH OH

?-Д-глюкопираноза 1,6-ангидридо-Д- глюкопираноза

(?-глюкозан)

Ангидриды сахаров обладают повышенной реакционной способностью. Они могут изменяться в двух направлениях: дальнейшая ангидридизация за счет взаимодействия спиртовых гидроксилов и образование продуктов глубокого разложения; соединение ангидридов друг с другом или сахарами и образование сложных продуктов конденсации (реверсии).

Реверсия (конденсация) - реакция обратная инверсии (гидролизу) сахаров, когда образовавшаяся глюкоза уплотняется до ди-, три- и более высокомолекулярных сахаров (ревертоз).

Химический состав и свойства продуктов конденсации не исследованы.

Процессы идут одновременно, но с различной скоростью, что зависит от концентрации сахаров и ангидридов, pH, температуры и длительности нагревания.

С повышением температуры и снижением pH среды реакция сдвигается в сторону более сильной дегидратации. При отщеплении от гексоз трех молекул воды образуется оксиметилфурфурол:


Н Н

С С НС СН

НО ОН
2О



Н Н

С С НОН2С С С С = О

НОН2С ОН ОН С = О О Н

Н

гексоза оксиметилфурфурол


Из пентоз при нагревании в кислой среде образуется фурфурол. Оксиметилфурфурол и фурфурол - соединения с высокой реакционной способностью, в зависимости от условий реакции они могут:



НС СН Н2С СН2



+ Н2О +Н2О



НОН2С-С С-С =О НОН2С-С = О О=С-С=О

О Н Н

О

Н-СООН + СН3-С-СН2-СН2-СООН

муравьиная кислота левулиновая кислота

Красящие вещества – аморфные продукты коричневого и черного цвета, являющиеся смесью соединений различной глубины полимеризации.

Полимерное соединение гумин- горького вкуса, средняя формула С125 Н188 О80 . Сопряженные двойные связи присутствующие в этих соединениях адсорбируют свет определенных длин волн, придавая продуктам темный цвет.

Комплекс реакций, имеющих место при карамелизации, приводит к образованию разнообразных кольцевых соединений с уникальным вкусом и ароматом. Например, мальтол и изомальтол – имеют запах печеного хлеба, 2-Н-4 – гидрокси – 5 – метилфуранон – аромат жареного мяса и т.д. Кроме того, эти продукты имеют сладкий вкус, что также определяет их положительную роль в пищевых продуктах.

Меланоидинообразование.

Под меланоидинообразованием понимают взаимодействие восстанавливающих сахаров с аминосоединениями, имеющими свободные аминные группы (аминокислоты, пептиды) с образованием темноокрашенных продуктов (меланоидинов). Это окислительно-восстановительный процесс, который представляет собой совокупность последовательно и параллельно идущих реакций. Механизм его сложен, реакция сопровождается образованием большого числа промежуточных продуктов, которые на следующих этапах взаимодействуют между собой и с исходными веществами.

В виду сложности реакция меланоидинообразования до конца не расшифрована, хорошо изучена лишь начальная стадия – реакция Майяра.

По Ходжу, реакция меланоидинообразования включает 7 основных типов реакций идущих последовательно или параллельно. По развитию окраски их можно разделить на 3 последовательно идущих стадии:

  1. Начальная стадия: к ней относится сахароаминная конденсация, перегруппировка Амадори.

  2. Промежуточная стадия: дегидратация сахаров, разложение сахаров, разложение аминокислот.

  3. Конечная стадия: альдольная конденсация, альдегидаминная полимеризация, образование гетероциклических азотистых соединений.

Первый этап реакции – сахароаминная конденсация с образованием N – гликозидов. В процессе нагревания или длительного хранения самопроизвольно происходит изомеризация N- гликозидов в 1- амино- 1- дезокси – 2 – кетозу (перегруппировка Амадори). Дальнейшая реакция может проходить несколькими путями.

Дегидратация сахаров . 1- амино- 1- дезокси – 2 – кетоза при дальшейшем нагревании может превращаться в дезоксифуранозу, которая, теряя две молекулы воды, дает Шиффово основание оксиметилфурфурола (или фурфурола, если исходным сахаром была пентоза). Присоединяя воду, они могут распадаться с образованием оксиметилфурфурола (фурфурола) и свободной аминокислоты или конденсироваться с образованием темноокрашенных азотсодержащих меланоидинов.

Разложение сахаров. Кроме дегидратации 1-амино-1-дезокси- 2-кетозы. Возможен ее распад с образованием различных альдегидов (глицинальдегида, диацетила, пировиноградного и др.) и кислот (пировиноградной, левулиновой, ускусной, муравьиной). Многие вещества, образующиеся при распаде сахаров, в частности альдегиды, обладают приятным вкусом и ароматом.

Разложение аминокислот. Также приводит к образованию альдегидов, что является основной причиной возникновения аромата при термической обработке различных пищевых продуктов.

Конечная стадия реакции меланоидинообразования состоит из сочетания различных реакций полимеризации, приводящих к образованию меланоидинов, обладающих интенсивной окраской.

В результате этой реакции в продуктах уменьшается содержание сахаров и аминокислот, в том числе незаменимых. Наравне с несколькими десятками ароматических веществ, улучшающих вкус и запах готовых изделий, образуются сотни неизученных пока веществ, полезность присутствия которых в пищевых продуктах сомнительна.


Н ОН Н NHR H NHR

C H C C

H-C-OH -H2O H-C-OH C-OH

HO-C-H O +N R HO-C-H O HO-C-H

H-C-OH H-C-OH H-C-OH

H-C H H-C H-C-OH

CH2OH CH2OH CH2OH

Глюкоза Аминокислота N-гликозид Енольная форма 1–амино1дезокси-2кетозы
H H

HO-C C-OH HC CH




-Н2О -H2O
H

HOH2C-C C=CH-NHR HOH2C-C C-CH=NR

O O

Фуранозная форма Шиффово основание

дезоксифруктозы оксиметилфурфурола
меланоидины

HC CH
+H2O + RNH2

аминокислота

HOH2C-C C-C=O

О H

Оксиметилфурфурол
Это может касаться так называемых «перемеланоидиновых продуктов», которые могут давать нитрозоамины.

С аминокислотами могут взаимодействовать только восстанавливающие сахара. Наиболее активно реагируют ксилоза, арабиноза, глюкоза, галактоза, фруктоза. Чем больше в смеси сахара, тем интенсивнее окраска. Оптимальное молярное соотношение сахара к аминокислоте 2:1 или 3:1, что зависит от температуры.

Все известные аминокислоты способны взаимодействовать с сахарами. Наиболее реакционными являются водорастворимые: гликокол, аланин, валин, лейцин, метионин, аспарагин и глютаминовая кислота. На реакционную способность аминокислоты влияет отдаленность аминогрупп от карбоксильной группы в молекуле. Моноаминокислоты, содержащие аминогруппу в ?- положении, вызывают в присутствии сахара только небольшое потемнение по сравнению с кислотой, содержащей - NH2 в кольцевом положении или содержащие две аминогруппы.

На скорость реакции влияет длина цепи аминокислоты. С увеличением содержания атомов углерода с 2 до 4 интенсивность окраски растворов глюкозы возрастает, при более длинных цепях снижается. Скорость увеличивается также с повышением основности аминокислот.

Реакция идет как в щелочной, так и в кислой среде. Наиболее интенсивно меланоидины образуются в слабощелочной среде рН 7,8 - 9,2. Однако установлено, что отдельные аминокислоты больше реагируют в кислой среде, другие в щелочной.

При очень низком и очень высоком содержании влаги (aw=o и aw=1) не наблюдается потемнения. Максимальное потемнение имеет место при промежуточных влагосодержаниях.

С увеличением температуры скорость реакции возрастает. При различной температуре могут образовываться неодинаковые продукты реакции. При высокой температуре легко образуются темноокрашенные меланоидины, обладающие горьким вкусом и неприятным запахом.

Меланоидины содержат много непредельных связей, обладают восстанавливающими свойствами, плохо растворимы и воде, щелочах, кислотах, не сбраживаются дрожжами, инактивируют ферменты осахаривающих средств, хорошие пенообразователи. Если образование коричневых продуктов нежелательно в пищевых технологиях, можно ингибировать протекаемые реакции, например, значительным снижением влажности (для сухих продуктов) , снижением концентрации сахара (разведением) , снижением рН и температуры (для жидких продуктов). Можно удалить один из компонентов субстрата (обычно сахар). Химическим способом ингибирования реакции Майяра является использование сульфитов (оксида серы SO2 и его производных)

Учитывая вышеизложенное , следует отметить важные моменты относительно реакции меланоидинообразования, которые должен знать и учитывать пищевик-технолог:

  1. Образование меланоидиновых пигментов может быть желательно или нежелательно, так как и развитие запаха – в зависимости от вида продукта.

  2. Может иметь место потеря незаменимых аминокислот (особенно лимитирующих) - т.е. потеря питательной ценности продукта.

  3. Есть единичные публикации, что некоторые продукты реакции Майяра могут быть мутагенными.

  4. Продукты реакции карамелизации и меланоидинообразования и образования ароматических компонентов, сопутствующие этим реакциям, имеют важное значение во многих пищевых производствах для получения продуктов с красивым цветом и характерным ароматом (хлебопечение, производство безалкогольных напитков и пива, кондитерских изделий и др.). В других случаях (например, при кислотном способе получения глюкозы, патоки) образование таких продуктов характеризуется, как недостаток, поскольку ухудшает качество получаемых сиропов и ведет к потере важных компонентов перерабатываемого сырья.

  5. Промежуточные продукты реакции Майяра обладают антиокислительной активностью. Есть данные, что продукты реакции потемнения глюкозы и глицина понижают степень поглощения кислорода и образование пероксидов из производных линоленовой кислоты. Это положительно скажется на качестве продукта в процессе его хранения.

  6. Есть данные, что образовавшиеся в реакции Майяра продукты затрудняют усвоение белков пищи, однако, продукты приведшие к таким последствиям идентифицированы не были.

К химическим превращениям относится и гидролиз полисахаридов под действием кислот. Но, поскольку, мы рассматриваем разные виды гидролиза в сравнении, то они приведены ниже
1   2   3   4   5   6   7   8


R-CH
Учебный материал
© nashaucheba.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации