Тесты по биохимии - файл n1.doc

приобрести
Тесты по биохимии
скачать (402.3 kb.)
Доступные файлы (33):
n1.doc77kb.28.09.2009 13:01скачать
n2.doc81kb.28.09.2009 12:57скачать
n3.doc28kb.28.09.2009 13:18скачать
n4.doc57kb.28.09.2009 13:18скачать
n5.doc48kb.28.09.2009 13:19скачать
n6.doc31kb.28.09.2009 13:21скачать
n7.doc38kb.28.09.2009 13:03скачать
n8.doc95kb.28.09.2009 13:05скачать
n9.doc92kb.28.09.2009 13:07скачать
n10.doc50kb.28.09.2009 13:09скачать
n11.doc37kb.28.09.2009 13:11скачать
n12.doc104kb.28.09.2009 13:12скачать
n13.doc40kb.28.09.2009 13:14скачать
n14.doc85kb.28.09.2009 13:17скачать
n15.tbl
n16.tbl
n17.tbl
n18.tbl
n19.tbl
n20.tbl
n21.tbl
n22.tbl
n23.tbl
n24.tbl
n25.tbl
n26.tbl
n27.tbl
n28.tbl
n29.tbl
n30.tms
n31.exe
OPROS_O.EXE
n33.set

n1.doc

1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков

+1. Коллоидные

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменениям рН

+4. Амфотерность

+5. Денатурация
2. Какова роль ковалентных связей белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

-2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи

+3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:

-1. Гемоглобин

+2. Фиброин шелка

-3. Миоглобин

-4. Сывороточный альбумин
4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:

-1. Пептидные

+2. Водородные

+3. Ионные

+4. Дисульфидные

+5. Ван-дер-Ваальса
5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-1. Растворимость

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект
6. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой
7. Генетически детерминирована:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка
8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:

+1. Специфическое взаимодействие

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменению рН
9. Что обеспечивает первичная структура белков:

-1. Растворимость

+2. Видовую специфичность

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

-4. Гиперхромный эффект

-5. Хорошая растворимость в воде
11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:

-1. Коллаген

-2. Инсулин

+3. Гемоглобин

+4. Миоглобин

-5. Кератин
12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект
13. Какие свойства характерны для белков:

+1. Амфотерность

-2. Устойчивость к изменению рН

+3. Способность вращать плоскость поляризованного луча

+4. Термолабильность
14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

+4. Гомогенизация

-5. Осветление экстракта
15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6

-1. Катоду

+2. Аноду

-3. Остаются на старте
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36

-1. +

+2. -
17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.

+1. 430 тыс

-2. 95 тыс

-3. 10 тыс
18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:

-1. Кристаллизацию

+2. Осаждение органическими растворителями

-3. Препаративное ультрацентрифугирование

+4. Высаливание
19. Какие вещества служат для высаливания белков:

+1. Щелочноземельные металлы;

-2. Сахароза

-3. Кислоты

-4. Тяжелые металлы
20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:

-1. Высаливание

-2. Ультрацентрифугирование

-3. Электрофорез

+4. Диализ
21. На чем основан метод гель-фильтрации:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

+3. Различиях формы и размеров молекул

-4. Различиях растворимости
22. От чего зависит скорость седиментации белков:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул
23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?

+1. Валин

-2. Аспарагиновая кислота

-3. Лизин
24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:

-1. Величине молекулярной массы

-2. Амфотерности

+3. Гидратации

-4. Самосборка
25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:

-1. Амфотерности

-2. Способности к ионизации

-3. Величине молекулярной массы

-4. Растворимости

+5. Специфическом взаимодействии с лигандами
26. Пептидная связь в белках:

+1. Имеет частично двойной характер

-2. Является нековалентной

+3. Невозможно свободное вращение

+4. Является плоской

-5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):

-1. Лейцин

+2. Лизин

-3. Серин

-4. Глицин

-5. Пролин
28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:

-1. Левовращающими изомерами

-2. Имеют D-конфигурацию

-3. Оптически неактивны

+4. Имеют L-конфигурацию

-5. Являются L- или D-аминокислотами
29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:

-1. D-оксидаза

-2. Липаза

+3. Пепсин

-4. Уреаза

+5. Трипсин
30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:

-1. Кофактор

-2. Кофермент

-3. Холофермент

-4. Апофермент

+5. Простетическая группа
31. При какой температуре ферменты денатурируют:

-1. 0 °С

+2. 80-100 °С

-3. 20-30 °С

-4. 30-40 °С
32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:

+1. ЛДГ1

+2. ЛДГ2

-3. ЛДГ3

-4. ЛДГ4

-5. ЛДГ5
33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

+3. Влияют только на скорость химической реакции

-4. Регулируемость количества и активности

-5. Физиологические условия протекания
34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:

-1. Лиазы

+2. Лигазы

-3. Оксидоредуктазы

-4. Трансферазы
35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:

-1. 50-60 °С

-2. 15-20 °С

-3. 80-100 °С

+4. 35-40 °С
36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли
37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую
38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:

-1. Выше

+2. Ниже

-3. Остается неизменным
39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

+3. Уреаза

-4. Липаза

-5. L-оксидаза
40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:

-1. Гидрофобный центр

-2. Каталитический центр

+3. Активный центр

-4. Адсорбционный центр

-5. Аллостерический центр
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:

-1. Кислом^ рН=1.5-2.0

-2. Щелочном, рН=8.0-9.0

+3. Близком к нейтральному

-4. Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:

-1. ЛДГ1

-2. ЛДГ2

-3. ЛДГ3

+4. ЛДГ4

+5. ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:

-1. Увеличивают

+2. Уменьшают

-3. Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:

-1. Оксидоредуктазы

-2. Лиазы

+3. Изомеразы

-4. Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:

+1. 1-2

-2. 3-5

-3. 5-7

-4. Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа седиментации

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

+2. Всю кривую

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

-4. Скорость реакции

+5. Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:

-1. Инфаркте миокарда

+2. Гепатите

-3. Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:

+1. Аргиназа

-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3. Кислая фосфатаза

-4. Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:

-1. Липаза

+2. гамма-глутаминилтрансфераза

-3. Орнитинкарбамоилтрансфераза

-4. Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:

-1. Лактатдегидрогеназа

-2. Катехол-О-метилтрансфераза

+3. Пепсин

-4. Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:

+1. лейцин

+2. валин

-3. аспарагиновая кислота

-4. лизин

-5. аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:

-1. первичной структуры

-2. вторичной структуры

+3. третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:

+1. биуретовая

+2. ксантопротеиновая

+3. Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:

+1. асн

+2. глн

+3. сер

-4. ала

-5. лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:

+1. первичная структура

-2. вторичная структура

-3. третичная структура

-4. четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:

-1. первичная

+2. вторичная

-3. третичная

-4. четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:

-1. первичную структуру

-2. вторичную структуру

-3. третичную структуру

+4. четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:

-1. первичной структурой

-2. вторичной структурой

+3. третичной структурой

-4. четвертичной структурой
61. С миоглобином могут взаимодействовать:

+1. кислород

-2. оксид азота

-3. перекись водорода

-4. углекислый газ
62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:

+1. 1

-2. 3

-3. 5

-4. 7

-5. 9
63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:

+1. превращение одного единственного субстрата

-2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей

-3. превращение стереоизомеров одного типа
64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:

-1. Михаэлиса-Ментен

-2. Холдейна-Бриггса

+3. Лайнуивера-Бэрка
65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:

-1. Михаэлиса-Ментен

-2. Холдейна-Бриггса

+3. Лайнуивера-Бэрка
66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:

-1. недостатке субстрата

-2. равном количестве субстрата и фермента

+3. избытке субстарата
67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:

+1. биуретовую

+2. ксантопротеиновую

+3. Миллона

-4. Либермана-Бурхарда
68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:

+1. представлена разными изоформами

-2. имеет разные кофакторы

-3. расположена в разных компартментах
69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

-3. гидролаз

-4. лиаз

-5. изомераз

+6. лигаз
70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

+1. оксидоредуктазы

-2. трансферазы

-3. гидролазы

-4. лиазы

-5. изомеразы

-6. лигазы
71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

+3. гидролаз

-4. лиаз

-5. изомеразы

-6. лигазы
72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:

-1. оксидоредуктаз

-2. трансфераз

-3. гидролаз

-4. лиаз

+5. изомераз

-6. лигаз
73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:

+1. фосфорилированию-дефосфорилированию

-2. аминированию-дезаминированию

-3. денатурации-ренативации
74. Для очистки поверхности ран используют:

-1. альдолазу

-2. гексокиназу

+3. трипсин

-4. лактатдегидрогеназу

-5. фосфоглюкомутазу
75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:

-1. частичный протеолиз ферментов

-2. тепловую денатурацию

+3. инкапсулирование

+4. применение протеолипосом
76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:

+1. абсолютной специфичностью

-2. аллостерическим центром

-3. чувствительностью к тяжелым металлам

-4. зависимостью от АТФ
77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:

+1. каталазы

-2. глутаматдегидрогеназы

-3. супероксиддисмутазы

-4. трипсина

-5. гиалуронидазы
78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты:

+1. лизин

+2. аргинин

-3. аланин

-4. тирозин

-5. триптофан

Учебный материал
© nashaucheba.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации